Меню Рубрики

Белки острой фазы синтезируются в печени

Понятие «белки острой фазы» объединяет до 30 белков плазмы крови, участвующих в реакции воспалительного ответа организма на повреждение. Белки острой фазы синтезируются в печени, их концентрация существенно изменяется и зависит от стадии, течения заболевания и массивности повреждения.

Синтез белков острой фазы воспаления в печени стимулируют: 1). ИЛ-6, 2); ИЛ-1 и сходные с ним по действию (ИЛ-1 а, ИЛ-1Р, факторы некроза опухолей ФНО-ОС и ФНО-Р); 3). Глюкокортикоиды; 4). Факторы роста (инсулин, факторы роста гепатоцитов, фибробластов, тромбоцитов).

Выделяют 5 групп белков острой фазы

1. К «главным» белкам острой фазы у человека относят С-реактивный белок (СРВ) и амилоидный А белок сыворотки крови. Уровень этих белков возрастает при повреждении очень быстро (в первые 6-8 часов) и значительно (в 20-100 раз, в отдельных случаях — в 1000 раз).

2. Белки, концентрация которых при воспалении может увеличиваться в 2-5 раз в течение 24 часов. Это кислый α1-гликопротеид, α1-антитрипсин, фибриноген, гаптоглобин.

3. Белки, концентрация которых при воспалении или не изменяется или повышается незначительно (на 20-60% от исходного). Это церулоплазмин, С3-компонент комплемента.

4. Белки, участвующие в острой фазе воспаления, концентрация которых, как правило, остается в пределах нормы. Это α1-макроглобулин, гемопексин, амилоидный Р белок сыворотки крови, иммуноглобулины.

5. Белки, концентрация которых при воспалении может снижаться на 30-60%. Это альбумин, трансферрин, ЛПВП, преальбумин. Уменьшение концентрации отдельных белков в острой фазе воспаления может быть обусловлено снижением синтеза, увеличением потребления, либо изменением их распределения в организме.

Целый ряд белков острой фазы обладает антипротеазной активностью. Это α1-антитрипсин, антихимотрипсин, α2-макроглобулин. Их важная функция состоит в ингибировании активности эластазоподобных и химотрипсиноподобных протеиназ, поступающих из гранулоцитов в воспалительные экссудаты и вызывающих вторичное повреждение тканей. Снижение уровней ингибиторов протеиназ при септическом шоке или остром панкреатите является плохим прогностическим признаком.

Парапротеинемия – появление в плазме крови нехарактерных белков.

Например, во фракции α-глобулинов может появиться α-фетоглобулин, карциноэмбриональный антиген.

α-Фетоглобулин — один из фетальных антигенов, которые циркулируют в крови примерно у 70% больных с первичной гепатомой. Этот антиген выявляется также у пациентов с раком желудка, предстательной железы и примитивными опухолями яичка. Исследование крови на наличие в ней α-фетопротеина полезно для диагностики гепатом.

Карциноэмбриональный антиген (КЭА) — гликопротеид, опухолевый антиген, характерный в норме для кишечника, печени и поджелудочной железы плода. Антиген появляется при аденокарциномах органов ЖКТ и поджелудочной железы, в саркомах и лимфомах, также обнаруживается при целом ряде неопухолевых состояний: при алкогольном циррозе печени, панкреатите, холецистите, дивертикулите и язвенном колите.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Да какие ж вы математики, если запаролиться нормально не можете. 8250 — | 7220 — или читать все.

источник

Воспалительная реакция — это защитная реакция организма на действие повреждающих факторов — химических, биологических, иммунологических и других.

Воспалительный процесс представляет собой сложный комплекс морфологических, физиологических и метаболических изменений, направленных на восстановление метаболизма и удаление поврежденного агента.

Воспалительная реакция может быть локальной и общей. Локальная воспалительная реакция условно делится на 5 стадий и все они связаны с выделением комплекса медиаторов воспаления:

сосудистая реакция — кратковременная констрикция, а затем длительная вазодилятация, что приводит к гиперемии и ускорению текучести крови.

значительное повышение проницаемости микрососудов, замедление кровотока и агрегация клеток в очаге воспаления.

диапедез лейкоцитов и эритроцитов через стенки капилляров и венул. Происходит экссудация жидкости и почти полная остановка кровотока в очаге воспаления.

центральное звено воспаления. Характеризуется хемотаксисом и фагоцитозом.

Общая реакция организма выражается в появлении боли, лихорадки, лейкоцитоза и характеризуется увеличением в плазме белков острой фазы воспаления.

Белки острой фазы практически полностью сосредотачиваются в 1 и 2 — глобулиновых фракциях, что обусловливает увеличение их при синдроме воспаления.

Практически все белки острой фазы синтезируются в печени. Процесс их образования стимулируется интерлейкинами (а именно, интерлейкином — 1, 6 и фактором некроза опухоли  — ФНО), а также катехоламинами, выброс которых происходит благодаря стрессовой реакции организма. Белки острой фазы увеличиваются в плазме крови через 5-6 часов после повреждения тканей с последующим максимальным увеличением к 24-48-часам острой воспалительной реакции. В зависимости от ее выраженности концентрация белков увеличивается в 1,5 — 2 раза. Характерно, что в этот же период в печени уменьшается образование других белков, прежде всего, альбумина и его концентрации в плазме белков. Увеличение белков острой фазы в плазме является компенсаторной и защитной реакцией, связанной со способностью их ингибировать протеолитические ферменты, что уменьшает распад тканей.

Характеристика острофазовых белков:

Открыт в 1930 году у больных крупозной пневмонией. Обладает способностью образовывать преципитат с С-полисахоридом пневмококков и образовывать преципитат-осадок.

Установлено, что СРБ синтезируются в печени, а также продуцируется Т-лимфоцитами. У здоровых его концентрация находится в пределах 1-5-8 мг/л. Такое его количество не обнаруживается качественной реакцией, поэтому считается, что СРБ у здоровых людей отсутствует. При воспалительных процессах он выше в 20-25 раз и более, начиная с 15-20 часов воспалительной реакции.

Определение СРБ приобрело диагностическое значение в течение последних 15-20 лет как диагностического показателя воспалительного процесса, вызванного инфекциями, ожогами, осложнениями после хирургических вмешательств, а также как индикатором инфаркта миокарда и реакции отторжение после трансплантации. В ревматологии используют как показатель активности ревматизма, что считают более надежным тестом, чем СОЭ.

С переходом острого процесса в хронический СРБ исчезает из плазмы крови и появляется вновь при обострении.

Считается, что при инфаркте миокарда (по данным некоторых авторов) положительная реакция на СРБ выявляется на 2 сутки и к концу 2-3 недели исчезает. СРБ считается более чувствительным тестом при инфаркте миокарда, чем СОЭ лейкоциты и позволяет судить о тяжести и глубине некроза в сердечной мышце при инфаркте миокарда.

Типичный представитель белков острой формы воспаления (Нр). Основная физиологическая функция Нр состоит в связывании растворенного в плазме крови Нв с образованием Нр- Нв комплекса, который имеет большую молекулярную массу, чем Нв, не фильтруется почками и, таким образом, в организме сохраняется Fe при распаде Нв Нр участвует в транспорте витамина В12 и выполняет другие неспецифические защитные функции. Концентрация Нр в плазме составляет в среднем (в зависимости от метода определения) 0,8-1,2 г/л. Нр составляет 25% от фракции 2— глобулинов. Концентрация Нр повышается при всех состояниях ведущих к распаду гликопротеинов соединительной ткани — это воспалительные процессы, коллагенозы (в т. ч. ревматизм), сепсис, злокачественные опухоли, активный туберкулез, инфаркт миокарда, пиелонефрит и д.р.

Характерно, что Нр при всех заболеваниях нормализуется позже других лабораторных показателей. В плазме крови его концентрация повышается через 4-6 часов после воспалительной реакции и сохраняется повышенной до полной нормализации. Так, при инфаркте миокарда (ИМ) Нр повышается в первые сутки и сохраняется повышенной до 9 суток с максимальным увеличением в этот период, а нормализуется к 7-8 недели в фазу формирования первичного рубца. Особенно резко повышается Нр при ИМ с кардиогенным шоком и отеком легких. Понижается Нр в плазме крови при тяжелых заболеваниях печени, гемолитической анемии или наследственной недостаточности Нр.

Церуллоплазмин относится к 2— глобулиновой фракции. Функции в организме:

Специфическое связывание и транспорт ионов меди;

Обладает ферментативными свойствами — является оксидазой аскорбиновой кислотой, Fe 21 , адреналина, диоксифенилаланина;

Обладает способностью разрушать перекисное окисление липидов, а именно супероксидный антирадикал.

В церуллоплазмине содержится более 90% всех ионов плазмы крови. Ранее считалось, что при помощи церуллоплазмина производится транспорт Cu 2+ из кишечника в печень. Но оказалось, что ионы Cu связываются с церуллоплазмином лишь после поступления их в печень. Ионы меди в свободном виде являются токсичными для организма, поэтому церуллоплазмин — это быстродействующий биохимический механизм связывания меди. Церуллоплазмин — это безвредная форма депо ионов меди. Исследования Шимицу (Япония) выявили, что церуллоплазмин выполняет ряд других функций:

является регулирующим фактором в кроветворной системе — ускоряет потребление и накопление железа;

вызывает пролиферацию клеток эритро- и гранулопоэза, что приводит к гиперплазии клеток костного мозга;

участвует в синтезе гемоглобина.

Как белок острой фазы, церуллоплазмин повышается при острых и хронических инфекционных заболеваниях, инфаркте миокарда, злокачественных опухолях, хирургических вмешательствах, ревматоидном артрите, СКВ, лимфогранулематозе, острых гепатитах, туберкулезе.

Повышение концентрации церуллоплазмина наблюдается также при беременности в 2,5-3 раза, что обусловлено стимулирующим влиянием эстрогенов на синтез церуллоплазмина.

Снижение уровня церуллоплазмина наблюдается при:

болезни Вильсона-Коновалова (гепатолентикулярной дегенерации) — это наследственный дефицит церуллоплазмина;

при нарушении всасывания в кишечнике;

при недостаточном питании.

Норма церуллоплазмина — 200-300 мг/л.

Это основной представитель гликопротеинов, а именно, серогликанов. Концентрация этого белка в плазме у здоровых людей 0,4-1,2 г/л. Концентрация его значительно повышена при воспалительных процессах, инфекционных состояниях, особенно гнойных и некробиотических процессах. Это абсцессы, сепсис, пневмонии, инфаркт миокарда, злокачественные новообразования, СКВ, ревматоидный артрит, другие. Повышение концентрации этого гликопротеина отражает характер течения системного заболевания соединительной ткани. Повышение этого белка в плазме крови вызывает повышение 1— глобулиновой фракции.

1- антитрпсин (антипротеазный ингибитор — AI).

У здоровых его содержание составляет 1,2-3,2 г/л. Этот белок представляет собой основную часть 1— глобулинов. В связи с небольшой молекулярной массой AI легко покидает кровяное русло, выходит в окружающую ткань интерстиций и взаимодействует с протеиназами тканей. Как в кровяном русле, так и в тканях AI угнетает активность трипсина, химотрипсина, тромбина, плазмина, ренина, элостазы, коллагеназы и других протеиназ.

Концентрация AI повышается при всех воспалительных заболеваниях и при всех патологических процессах, сопровождающихся распадом тканей (острые панкреатиты, опухоли, mts опухолей в послеоперационном периоде, при термических ожогах, пневмониях и др.).

Полагают, что увеличение этого белка при воспалительных и некротических процессах создает оптимальные условия для ограничения зоны воспалительной деструкции в период острой фазы. Дефицит этого белка сопровождается формированием обструктивных легочных заболеваний, прежде всего эмфизема легких, а также ювенильного прогрессирующего цирроза печени. Все лица с эмфиземой легких имеют полный или частичный дефицит этого белка.

Это белок, содержащий запас железа в организме. Синтезируется в клетках системы фагоцитирующих мононуклеаров. Состоит из белка и Fe 3+ . Кроме значительного повышения при гемохроматозе, он повышается также при остром лейкозе, легочных воспалительных инфекциях, остеомиелите, ожогах, ревматоидном артрите, СКВ, алкогольном поражении печени, лимфогранулематозе, раке молочной железы (как маркер).

Читайте также:  Заболевание печени симптомы высыпание на коже

Это металлосвязывающий белок. При электрофорезе передвигается с - глобулинами. Трансферрин играет важную роль в обмене железа. Он представляет собой транспортную форму Fe в организме. В плазме крови его концентрация 2-4 г/л. В норме у здоровых только 1/3 часть молекулы трансферрина насыщена Fe, а 2/3 части свободны, способны связаться с Fe. Организм взрослого человека содержит 3-5 г железа. Это железо эритроцитов (1,5-3 г), тканей (0,1-0,3 г), тканевых белков, таких как миоглобин цитохрома, каталаза, пероксидаза и др., которые содержат Fe — порфириновые группы. 1-1,5 г железа содержится в ферритине и остальная часть содержится с трансферрине. Железо, находящееся в комплексе с трансферрином, является трехвалентным и, таким образом, нетоксичным для организма. поэтому считается, что трансферрин в этом случае проявляет защитную роль, связывая двухвалентное железо.

Изучено бактерицидное действие трансферрина, проявляющееся в том, что трансферрин угнетает размножение вирусов и бактерий. Уменьшение насыщения трансферрина железом свидетельствует о дефиците Fe в организме, а увеличение — об интенсивном распаде Нв.

Концентрация трансферрина повышается при

острых воспалительных заболеваниях;

при некоторых формах нефротического синдрома;

при железодефицитной постгеморрагической анемии.

Уменьшается концентрация трансферрина при заболеваниях печени.

Преальбумин — это белок, передвигающийся при электрофорезе впереди альбуминов и содержащийся в плазме в норме в количестве 0,3-0,4 г/л. Синтезируется преальбумин в печени, и основным биологическим свойством его является связывание и транспорт тироксина, а также витамина А в плазме крови. При воспалительных процессах, злокачественных новообразованиях, заболеваниях печени количество преальбуминов уменьшается.

Иммуноглобулины — это многочисленные белки, построенные из тяжелых и легких цепей. Легкая цепь иммуноглобулинов () состоит из 212 аминокислот; тяжелая цепь () — из 450 аминокислот.

Мв- это хромопротеин, гемсодержащий белок. Он обуславливает красный цвет мышечной ткани. Основная функция Мв — это транспорт О2 от Нв через межмышечное пространство к мышечным клеткам. Мв обратимо связывается с О2, и в мышечной ткани является катализатором окислительных процессов. Кроме О2, Мв способен связываться также как и Нв, с СО2 (карбоксиМв), цианистыми соединениями (циан Мв), может окисляться в мет Мв и восстанавливаться. Миоглобин локализуется в различных участках миоцита, непрочно связан с внутриклеточными структурами и очень быстро при повреждении мышечной ткани попадает в кровь, а затем через почки выводится. У здоровых людей в крови концентрация миоглобина около 95 нм/мл и за сутки выводится не более 4 мкг.

Миоглобинемия и миоглобинурия делятся на 2 группы:

Вторичные миоглобинемии и миоглобинурии наблюдаются при:

длительной ишемии мышц и краш-синдроме;

при обширных хирургических оперативных вмешательствах;

при большой физической нагрузке (карате, длительный бег);

у рыбаков, у водителей при длительной транспортировке из-за вынужденного положения тела;

при эпилептическом статусе;

различных поражениях мышц (токсические, инфекционные).

Особое значение определению миоглобина придается при инфаркте миокарда, т.к. вследствие некроза сердечной мышцы разрушаются мембраны миоцитов, и содержимое клетки , в том числе белок, поступает в кроваток. Миоглобин непрочно связан с внутриклеточными структурами и имеет малую молекулярную массу, поэтому он появляется в крови раньше и в большем количестве, чем КК, ЛДГ, АСАТ.

Миоглобин повышается в крови через 0,5-2 часа у 70% больных, а к 6 часам — у 100% больных с крупноочаговым инфарктом миокарда. Быстрое увеличение концентрации миоглобина до максимальных цифр (в 4-10 раз выше нормы) наступает к 7-10 часу, а затем при не осложненном инфаркте миокарда нормализуется к 28-36 часам. По уровню миоглобина можно составить представление о размере некроза миокарда, о прогнозе жизни больного и вероятности развития осложнений.

Миоглобинурия отмечается уже в 1-ые часы болезни, а к 8 часу после приступа в моче обнаруживается миоглобин у 80-90% больных с крупноочаговым инфарктом миокарда. При инфаркте миокарда миоглобинурия кратковременна и невысока, поэтому не развивается миоренальный синдром. Значительная миоглобинурия наблюдается при обширных мышечных некрозах, что может привести к некрозу почечных канальцев вследствие отложения в клетках миоглобина и развития ОПН.

Первичная миоглобинурия встречается редко. Причина ее неизвестна. Называется она пароксизмальная паралитическая миоглобинурия, или хронический возвратный рабдомиолиз. Развивается после тяжелой физической работы либо после тяжелой инфекции, вакцинации. Чаще болеют мужчины (95%). У таких больных нарушен процесс окислительного фосфорилирования в мышцах, отмечается дефицит фермента фосфорилазы, а также в мышцах повышается фетальный миоглобин вследствие дефицита фермента карнитинпальмитинтрансферазы, нарушается липидный обмен — в крови растет количество свободных жирных кислот, триацилглицеридов и -липопротеинов.

На высоте приступа миалгии значительно повышается в крови креатинкиназа, ЛДГ, креатинин, К + , лейкоциты, эритроциты, гемоглобин.

Клинически заболевание проявляется гипертермией, резкими болями в мышцах. Мышцы становятся отечными, плотными, болезненными. Такое состояние длится 2-3 недели или месяц.

Кроме изменений в крови, отмечаются изменения в моче — протеинурия, гиалиновые и эпителиальные цилиндры, в осадке множество аморфных масс, моча приобретает ярко-красный цвет. При стоянии моча буреет, становится буро-красной из-за превращения окисленного миоглобина в метмиоглобин. Длительное нарушение функции почек может привести к анурии и ОПН.

Миоглобинурию необходимо дифференцировать с гемоглобинурией, однако при гемоглобинурии в крови обнаруживаются признаки гемолиза эритроцитов, падает количество гемоглобина и эритроцитов, появляется желтуха, нет увеличения активности креатинкиназы, альдолазы, ЛДГ, АСАТ.

Дифференцируют гемоглобинурию от миоглобинурии, проводя электрофорез белков мочи. Миоглобин передвигается обычно ближе к -глобулинам, а гемоглобин остается ближе к старту. Либо проводится спектрофотометрия. Наиболее точными являются методы ИФА.

Это белки, которые у здоровых людей отсутствуют и появляются в плазме крови лишь при патологических заболеваниях. Их называют также патологическими иммуноглобулинами, т. к. они состоят из тех структурных единиц, что и нормальные Ig, но отличаются по физико-химическим свойствам, антигенному строению, электролитической подвижности.

Моноклональные Ig — синтезируются одним малигнизированным интенсивно размножающимся клоном иммунокомпетентных клеток. Основные различия между норм Ig и парапротеинами — это отсутствие свойств антител у парапротеинов.

Появление парапротеинов в плазме крови называется парапротеинемией, в моче парапротеин цепей.

Клинически различают парапротеинемии:

злокачественная — миеломная болезнь, или плазмоцитома, болезнь Вальденстрема, болезнь тяжелых цепей, злокачественные лимфомы и лейкозы;

доброкачественные — злокачественные опухоли, коллагенозы, хронические гепатиты, циррозы и другие хронические воспалительные заболевания.

Диагноз “Парапротеинемия” ставят на основании электролиза белков, а классовую принадлежность их с помощью соответствующих им моноспецифических антисывороток.

Наиболее часто встречаются группы опухолевых клеток с выделением в кровь патологии Ig в системе плазматических клеток. Наиболее часто встречают G-миелома, реже А-миелома, еще реже D- и Е-миеломы.

При электрофорезе парапротеины наиболее часто передвигаются в виде плотной и узкой полости в области -глобулинов либо -глобулинов, либо меду  и . Очень редко между 2 и . Если парапротеин наслаивается на какую-либо фракцию, то эта фракция резко увеличивается до 40-40% и более.

Парапротеины передвигаются с -глобулинами, свидетельствуют в пользу -плазмоцитомы (или -миеломы) передвигающиеся с -глобулинами — о -плазмоцитоме, между  и -глобулинами — М-градиент — о миеломе.

Диагностическое значение имеет также электрофорез белков мочи.

Белок Бенс-Джонса появляется в моче при миеломах с избыточной продукцией легких цепей (L- цепей). Парапротеинемия и парапротеинурия приводили к развитию патологических синдромов. Откладываясь в тканях многих органов, патологичные Ig вызывают синдромы Рейно, кровоточивость.

Уменьшение содержания в крови нормальных иммуноглобулинов приводит к подавлению иммунной зашиты организма, частым ОРВИ, герпетическим инфекциям и общим синдромам недомогания.

Характерным клиническим признаком являются костные изменения (остеопороз плоских костей черепа, ребер и т. д.).

Лабораторно отмечается повышение концентрации общего белка (до 200 г/л). Возникает спонтанная агглютинация эритроцитов, что затрудняет получение хороших мазков крови и костного мозга. СОЭ резко повышено. Осадочные пробы резко положительны. У 20-40% больных отмечается гиперкальциемия (как последействие остеолиза).

Развивается миеломная нефропатия. В основе развивающейся почечной недостаточности лежит восходящий нефросклероз. Поликлональная парапротеинемия характеризуется тем, что PIg секретируются несколькими клонами антител образующих клеток.

“Доброкачественная” парапротеинемия чаще всего принадлежит к классу G. Общее количество белка у этих больных невысокое, количество PIg не превышает 20 г/л. Количество нормальных Ig нормальное или повышенное в зависимости от характера сопутствующего заболевания. В моче таких больных отсутствует белок Бенс-Джонса.

Иммуноэлектрофоретический анализ позволяет рано выявить низкие конструкции парапротеина и точно их титровать. Выявление парапротеина позволяет правильно и своевременно поставить диагноз больным и назначить правильную терапию. Динамическое наблюдение за концентрацией парапротеина — объективный тест оценки эффективности применяемой стероидной или цитостатической терапии.

источник

АЛЬБУМИН: 55-60% всех белков сыворотки крови. Основные функции: транспорт, поддержание коллоидно-осмотического давления (80% от общего онкотического давления). При гипоальбуминемии снижается онкотическое давление плазмы и жидкость не возвращается в кровяное русло из интерстиция. По такому механизму возникают голодные отеки. Время полужизни альбумина – 15 – 20 дней, в сутки синтезируется 150-250 мг\кг массы тела. В острых ситуациях, в частности , при остром гепатите, уменьшение количества альбумина в сыворотке связано с перераспределением жидкости, а не со снижением его синтеза.

Альбумин играет важную роль в переносе гормонов щитовидной железы, Са, билирубина, жирных кислот, лекарственных препаратов, других катионов. Альбумин пиноцитозом потребляется клетками, где деградирует до аминокислот, которые используются для синтеза клеточных белков.

В клинической практике гипоальбуминемия – чаще всего следствие потери альбумина при нефротическ5ом синдроме, гастроэнтерите, активации катаболизма; при ожоговой болезни – следствие потери жидкости, изменения сосудистой проницаемости, угнетения синтеза. Выраженная гипоальбуминемия наблюдается при циррозе и жировой дистрофии печени, амилоидозе, кахексии, тяжелых инфекциях, панкреатите, коллагенозах.

Гиперальбуминемия может быть либо артефактом (напр., при взятии венозной крови в момент стаза), либо результатом в\в введения альбумина при инфузиях, либо при дегидратации. Чрезмерный синтез альбумина при некоторых патологических состояниях не приводит к гиперальбуминемии.

БЕЛКИ ОСТРОЙ ФАЗЫ: В ответ на любое повреждение при физической травме, ожогах, хирургических вмешательствах, инфекциях и т.д. в организме развивается комплекс физиологических реакций, направленных на локализацию очага повреждения и скорейшее восстановление нарушенных функций. Этот сложный процесс известен как воспаление, а комплекс местных и системных изменений, возникающих непосредственно вслед за поражением, составляет острую фазу воспаления. В развитии острой фазы участвуют системы всего организма: иммунная, нервная, эндокринная, сердечно-сосудистая. Важнейший этап острой фазы – изменение биосинтеза белков в печени. Понятие «белки острой фазы» объединяет до 30 различных белков, участвующих в воспалительном ответе на повреждение. Концентрация этих белков зависит от стадии, течения заболевания и массивности повреждения, что дает ценную информацию для клинической лабораторной диагностики.

Читайте также:  Касторовое масло для очищения кишечника и печени

Как правило, концентрация белков острой фазы меняется в течение первых 24 – 48 часов. Классическая острая фаза длится несколько дней, однако при продолжающемся воздействии цикл может быть продлен.

Характеристика и классификация белков острой фазы.

Особенностью большинства белков острой фазы является их неспецифичность и высокая корреляция с активностью заболевания, стадией процесса. Это выгодно отличает белки острой фазы от таких показателей, как СОЭ, подсчет количества лекоцитов и сдвиг лейкоцитарной формулы.

К «главным» белкам острой фазы относят С-реактивный белок (СРБ) и амилоидный белок А сыворотки крови. Уровень их возрастает при повреждении очень быстро (в первые 6-8 час) и значительно (в 2 — 100 раз, иногда до 1000 раз).

Вторую группу составляют белки, концентрация которых может увеличиваться в 2 – 5 раз (ά1 – антитрипсин, ά1— кислый гликопротеин, гаптоглобин, фибриноген).

Третья группа – компоненты комплемента С3, С4 и церулоплазмин. Эти белки в период острой фазы возрастают на 20 – 60% от исходного уровня, что в ряде случаев не превышает диапазона нормальных колебаний концентрации.

«Нейтральные реактанты», концентрация которых остается в пределах нормы, но они принимают участие в реакциях острой фазы воспаления, иммуноглобулины, ά2 макроглобулин.

Содержание «негативных» реактантов может снижаться на 30 – 60%: это альбумин, трансферрин, ретинолсвязывающий белок. Причинами такого снижения могут быть снижение синтеза, увеличение потребления, перераспределение в организме.

Все белки острой фазы выполняют важную роль в месте воспаления или на уровне организма и непосредственно участвуют в реакциях, направленных на удаление повреждающего фактора, локализацию очага повреждения, восстановление разрушенной структуры. Самым чувствительным и быстрым маркером является С – реактивный белок, однако использование только одного маркера рискованно, т.к. может дать неверную информацию. Для белков, обладающих антипротеазной активностью (ά1 – антитрипсин, ά1 – антихимотрипсин, ά2 макроглобулин), в начальной стадии характерно некоторое снижение концентрации, т.к. увеличивается их потребление, однако в дальнейшем происходит повышение уровня этих белков, связанное с увеличением синтеза.

C-реактивный белок (СРБ):относится к ά2 глобулинам, в норме у человека менее 0,005г\л. Является компонентом неспецифического иммунного ответа, синтезируется на ранних стадиях проникновения антигена в организм и стимулирует фагоцитоз. Другая важная функция СРБ – удаление эндогенных веществ, образующихся в результате деструкции клеток. СРБ может связывать анионы, катионы, гликопротеины, НК, лецитин и др. , активирует фагоцитоз, систему комплемента, тромбоциты. По-видимому, основное назначение СРБ – в распознавании потенциально токсических веществ, образующихся при распаде клеток, детоксикация и удаление их из крови. Синтезируется в печени (1-10 мг\сут), при тяжелых воспалениях синтез возрастает в тысячи раз, не зависит от гормонов.

При развитии острофазного ответа возрастает в первые 6-12 часов, максимум на 2-е сут, в десятки и сотни раз. При эффективном лечении снижается к 2-м суткам. Увеличение СРБ специфично для острофазного ответа. Определение рекомендуется вместо (или вместе с) СОЭ.

У курильщиков концентрация СРБ может достигать 25 мг\л.

Если СРБ увеличен в течение 7- 10 дней после хирургического вмешательства, прогноз очень плохой; снижается за 1-2 дня до летального исхода.

Диагностическое значение: (для человека!)

Местные бактериальные инфекции

Хронические инфекции (туберкулез, сифилис, бруцеллез).

Ревматоидный артрит, подагра

Системная красная волчанка

Тяжелые бактериальные инфекции (сепсис, пневмония, пиелонефрит, послеоперационные инфекции)

Активный ревматоидный артрит

ИММУНОГЛОБУЛИНЫ:иммуноглобулины сыворотки крови – это группа γ – глобулинов с идентичной структурой, но отличающихся по иммунологическим, биологическим и физическим свойствам. Иммуноглобулины синтезируются и секретируются В-лимфоцитами. В-лимфоциты формируются в костном мозге, дозревают в лимфоузлах и периферической крови. При антигенной стимуляции В-лим фоциты начинают продуцировать антитела – в основном Ig M. При пролиферации В-лимфоциты превращаются в плазматические клетки, которые секретируют в кровь высокоспецифичные антитела класса IgG, способные связывать антигены. Все иммуноглобулины представляют собой гликопротеины с м.в. от 150 тыс до 1млн.

IgG – основной класс антител сыворотки, составляют около 80% от общего количества; продуцируются в ответ на проникновение в организм большинства бактерий и вирусов, могут агрегировать на растворимых белках, участвуют в формировании активного иммунитета и иммунологической памяти, могут проникать через плацентарный барьер.

IgA– составляют 10 – 15% иммуноглобулинов сыворотки, являются секреторными антителами, т.к. содержатся в основном в продуктах внешней секреции (слизь бронхиальная и кишечная, пот, слезная жидкость, слюна и пр.).Секреторные IgA – это первая линия защиты против бактериальных и вирусных антигенов. Они отвечают за местную защитную реакцию против антигенов, контактирующих со слизистыми оболочками (напр., в ЖКТ обеспечивают локальный иммунный ответ на пищевые антигены и бактерии кишечника), присутствуют в грудном молоке и защищают новорожденных от кишечной инфекции.

IgM – составляют около 6% от общего количества антител в сыворотке крови. Они первыми появляются в сыворотке после введения антигена, обладают высокой комплементарной активностью, обеспечивают первичный ответ на антиген. IgМ способны нейтрализовать инородные частицы, вызывают агглютинацию клеток. К классу IgМ принадлежат антимикробные антитела, антитела системы групп крови АВО, ревматоидные факторы, холодовые и др. Из-за больших размеров они не могут попасть в межклетовные пространства и фильтроваться почками.

IgЕ – в свободном виде их очень мало в сыворотке (около 0,002%), они обнаружены на поверхности мембран базофилов и тучных клеток, являются антителами – реагинами, присутствуют в слизи носоглотки и бронхов. IgЕ играют важную роль в антипаразитарном иммунитете, но основная их роль – в развитии аллергических реакций (когда IgЕ встречается с соответствующим антигеном, клетка – носитель IgЕ секретирует гистамин и др. вазоактивные в-ва, вызывающие аллергию).

Повышение уровня IgЕ в сыворотке может свидетельствовать о паразитарных инвазиях (аскариды, токсоплазмы, нематоды, шистосомы, трихинеллы, эхинококки и др.) и атопических заболеваниях. Атопические аллергические заболевания имеют наследственную предрасположенность, могут проявляться в форме отдельного патологического процесса или в комбинации. Клиническими проявлениями могут быть бронхиальная астма, ринит, крапивница, атопический дерматит. Повышение IgЕ при астме, сенной лихорадке, и других аллергических заболеваниях коррелирует с тяжестью заболевания.

IgД — присутствуют в низких концентрациях – около 1%. О физиологической роли известно мало, считают, что к ним относятся иммунные противоядерные антитела (?).

Гипогаммаглобулинемия – м.б. врожденной или приобретенной. В том и в другом случаях сопровождается иммунодефицитом. Врожденные ИД – достаточно редкая патология, проявляется в раннем возрасте. Могут затрагивать В и Т – клетки, фагоциты или систему комплемента. Приобретенные ИД могут развиться после массивных потерь белка (при ожогах, заболеваниях почек, массивных травмах, оперативных вмешательствах, голодании, хронических инфекциях, поражении печени, злокачественных опухолях, рентгеновском облучении, лечении цитостатиками и стероидными гормонами и т.д. )

Гипергаммаглобулинемия – возникает при повышенном синтезе антител при острых и хронических инфекционных заболеваниях. Нарастают все классы Ig, но преобладают IgG.

IgG IgA IgМ
Хронические инфекции (туберкулез, эндокардит, мононуклеоз и др.) Аутоиммунные заболевания Множественная миелома коллагенозы Портальный цирроз Множественная миелома Гепатит (поздняя стадия) Муковисцидоз Болезни дыхательных путей Паразитарные инвазии Нефротический синдром Макроглобулинемия Гепатит (ранняя стадия) Героиновая наркомания

Увеличение в сыворотке Ig характерно для аутоиммунных заболеваний, таких, как ревматоидный артрит, системная красная волчанка, хронические болезни печени (гепатиты, циррозы).

Парапротеины: это иммуноглобулины или их фрагменты, вырабатываемые плазматическими клетками. Они не способны выполнять функцию антител, их класс и тип не изменяется с течением болезни. Парапротеины определяются при электрофорезе по наличию узкого пика (М-градиент) в области γ – глобулинов. Пик может мигрировать. Встречаются при множественной миеломе, при системных заболеваниях иммунной системы (макроглобулинемия, острый плазмобластный лейкоз, болезни тяжелых цепей, лимфомы и др.

Криоглобулины: патологические белки плазмы, обладают свойством превращаться в желеобразной состояние при t 0 C. С криоглобулинами связаны синдромы Холодовой непереносимости, повышение вязкости крови, образование иммунных комплексов с факторами свертывания крови, что может сопровождаться кровоточивостью, активацией системы комплемента, вызывать поражение почек и гемолиз эритроцитов. Криоглобулины могут появляться при хроническом лимфолейкозе, инфекционных заболеваниях (мононуклеоз, сифилис, туберкулез, лепра), вирусных, аутоиммунных заболеваниях, циррозе печени, паразитозах, коллагенозах, опухолях.

Комплемент: в состав системы комплемента входит около 20 белков – глобулинов сыворотки. Это система является протеолитической, каскадной по характеру активации. Белки этой системы синтезируются в печени и присутствуют в плазме в неактивной форме. Активация комплемента может привести к необратимому повреждению структуры биологических мембран и лизису клетки. Система комплемента вместе с антителами участвует в защите организма от инфекций. В клинической практике наиболее часто определяют белки С3 и С4. Их активация наблюдается при инфекционных заболеваниях, острых воспалениях, травмах. Снижение уровней — при анемиях, заболеваниях печени, гломерулонефрите, паразитарных инвазиях, аутоиммунных заболеваниях.

Апо-липопротеины – Апо-А и Апо-В, входят в состав всех транспортных форм липопротеинов. Для человека в норме соотношение апо-А1\апо-В >1,1. Чем больше в сыворотке апо-А и чем меньше апо-В, тем ниже риск развития сердечно-сосудистых заболеваний. Чем меньше апо-А и чем больше апо-В, тем выше риск.

Ингибитор протеиназ ά1-антитрипсин – это глобулин, на долю которого приходится более 80% антипротеазной активности сыворотки крови. Это ингибитор трипсина, химотрипсина, плазмина, калликреина, ренина, урокиназы и лейкоцитарной эластазы. ά1-антитрипсин активно функционирует в бронхах и легких. Он вырабатывается как белок острой фазы.

При дефиците ά1-антитрипсина активность лейкоцитарной эластазы не подавляется, и она атакует эластин альвеол. Это ведет к потере эластичности легочной ткани, развитию эмфиземы, нарушению вентиляции, развитию инфекционно-воспалительных заболеваний и дыхательной недостаточности. Риск развития эмфиземы повышается у курильщиков, т.к. компоненты табачного дыма ингибируют ά1-антитрипсин. Пониженный уровень ά1-антитрипсина может встречаться при хронических обструктивных заболеваниях легких или нефротическом синдроме.

Орозомукоид — ά1-кислый гликопротеин имеет очень низкую изоэлектрическую точку (р1=2,7-3,5) и большой углеводный компонент. Увеличение синтеза в печени связано с реакцией острой фазы и кортикостероидной терапией. Концентрация в сыворотке снижается при введении эстрогенов и повышается при введении андрогенов. Функции ά1-кислого гликопротеина – связывает прогестерон, влияет на адгезию тромбоцитов, ингибирует агрегацию тромбоцитов и подавляет иммунореактивность, связывает такие лекарственные препараты, как апренолол, имипрамин, пирамидол.

Диагностическое значение ά1-кислого гликопротеина: прогрессивное повышение в послеоперационный период указывает на локальную инфекцию, абсцесс или сепсис; может быть увеличен при ревматоидном артрите, системной красной волчанке, инфаркте миокарда, метастазах опухолей, снижение бывает при голодании, тяжелых поражениях печени, белок-теряющих энтеропатиях. В совокупности с ά1-антитрипсином и СРБ используется для оценки реакции острой фазы.

Ингибитор протеиназ ά2-макроглобулин – включается в инактивацию после истощения других ингибиторов, обладающих высоким сродством к протеиназам. Вырабатывается в печени, присутствует в крови (3\4) и в тканевой жидкости (1\4). Выполняет функции: ингибитор протеиназ; осуществляет транспорт некоторых ферментов, гормонов, Zn наряду с альбумином; ингибирует бласттрансформацию лимфоцитов, оказывает иммунорегуляторное действие на В-лимфоциты; при беременности участвует во взаимосвязи матери и плода; ингибирует компоненты комплемента. В обычной клинической практике определяется редко.

Читайте также:  Как правильно сделать тюбаж печени в домашних условиях от доктора

Диагностическое значение: Повышение концентрации при: нефротическом синдроме, беременности, заболеваниях печени, сахарном диабете, воспалениях, бронхопневмонии, наследственных сердечно – сосудистых заболеваниях.

Понижение: активный фибринолиз, острый панкреатит, камни в почках или желчевыводящих путях, опухоли печени, инфаркт миокарда, язва желудка или 12-перстной кишки.

Трансферрин– относится к β-глобулинам, углеводная фракция 6%, основная функция – связывание железа и перенос в клетки. Каждая молекула трансферрина может связать 2 иона Fe 3+ . В норме лишь 1\3 всего трансферрина занята ионами Fe 3+ . Трансферрин, помимо железа, может связывать медь, кобальт, цинк, кальций. Физиологическое значение имеет лишь связывание железа и меди. Трансферрин, лишенный железа – апотрансферрин, имеет бактериостатический эффект, т.к. лишает бактерию жизненно важного железа. Синтезируется в печени, синтез стимулируется эстрогенами, кортикостероидами и низкой концентрацией железа в сыворотке; подавляется синтез ФНО, недостатком аминокислот и повреждением паренхимы печени.

Апоферритин связывает железо, освобождаемое при катаболизме гемоглобина, или реабсорбируемое в кишечнике, комплекс трансферрин- Fe 3+ переносится в места хранения (печень, РЭС), где железо связывается ферритином или гемосидерином, или в клетки, где синтезируется гемоглобин или цитохромы. На практике чаще определяют общую железосвязывающую способность (ОЖСС), этот тест часто используют вместо определения трансферрина (ОЖСС = 2 трансферрин мкМоль\л)

Диагностическое значение: используется для диагностики анемий и мониторинга лечения.

Повышение концентрации: при скрытом железодефиците (у людей при концентрации трансферрина менее 45 мкг\л указывает на железодефицитную гипохромную анемию. Если анемия связана с недостатком включения железа в эритроциты, уровень трансферрина будет нормальным, или сниженным, но насыщение его железом будет высоким.

Насыщение трансферрина более 55% указывает на избыток железа в организме. Высокие концентрации эстрогенов (беременность, контрацептивы) или кортикостероидов способствуют высокому уровню трансферрина.

· Скрытая белковая недостаточность

Церулоплазмин— медьсодержащий ά2-гликопротеин, обладает свойствами фермента феррооксидазы, является депо ионов меди. Транспортирует медь от кишечника к печени. Нарушение депонирования меди приводит к отложению меди в клетках почек, печени (цирроз), мозга (повреждает ганглии). Сочетание поражения печени и нейронов – гепатолентикулярная (гепатоцеребральная) дегенерация. Церулоплазмин окисляет железо (Fe 2+ до Fe 3+ ), активирует окисление аскорбиновой кислоты, катехоламинов, серотонина и др., ликвидирует супероксид радикал, ингибирует сывороточную гистаминазу (противовоспалительный эффект).

Снижение концентрации: гепатоцеребральная дистрофия, нефротический синдром, потери белка, синдром мальабсорбции, нарушения питания, поражения печени (особенно при первичном билиарном циррозе).

Повышение концентрации: реакции острой фазы, беременность, холестазе из-за нарушения выведения меди с желчью, меланоме, шизофрении.

Гаптоглобин — ά2-гликопротеин, обладает неспецифической защитной функцией, является ингибитором катепсинов, транспортирует вит.В12 , связывает свободныйгемоглобин при гемолизе, препятствуя потере железа.

Увеличение – при повреждении тканей, инфекциях, коллагенозах, злокачественных опухолях, холецистите, р. острой фазы.

Снижение – гемолитическая анемия, гемобластическая анемия, хронические заболевания печени, инфекционный мононуклеоз, токсоплазмоз.

Определение одного гаптоглобина недостаточно. Необходимо определять в комплексе с СРБ и – ά1-кислого гликопротеина.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: При сдаче лабораторной работы, студент делает вид, что все знает; преподаватель делает вид, что верит ему. 9070 — | 7213 — или читать все.

95.83.2.240 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

источник

Понятие «белки острой фазы» объединяет до 30 белков плазмы крови, участвующих в реакции воспалительного ответа организма на повреждение. Белки острой фазы синтезируются в печени, их концентрация существенно изменяется и зависит от стадии, течения заболевания и массивности повреждения.

Синтез белков острой фазы воспаления в печени стимулируют: 1).Интерлейкины — ИЛ-6, 2); ИЛ-1 и сходные с ним по действию (ИЛ-1 а, ИЛ-1Р, факторы некроза опухолей ФНО-ОС и ФНО-Р); 3). Глюкокортикоиды; 4). Факторы роста (инсулин, факторы роста гепатоцитов, фибробластов, тромбоцитов).

Выделяют 5 групп белков острой фазы

1. К «главным» белкам острой фазы у человека относят С-реактивный белок и амилоидный А белок сыворотки крови. Уровень этих белков возрастает при повреждении очень быстро (в первые 6-8 часов) и значительно (в 20-100 раз, в отдельных случаях — в 1000 раз).

2. Белки, концентрация которых при воспалении может увеличиваться в 2-5 раз в течение 24 часов. Это кислый α1-гликопротеид, α1-антитрипсин, фибриноген, гаптоглобин.

3. Белки, концентрация которых при воспалении или не изменяется или повышается незначительно (на 20-60% от исходного). Это церулоплазмин, С3-компонент комплемента.

4. Белки, участвующие в острой фазе воспаления, концентрация которых, как правило, остается в пределах нормы. Это α1-макроглобулин, гемопексин, амилоидный Р белок сыворотки крови, иммуноглобулины.

5. Белки, концентрация которых при воспалении может снижаться на 30-60%. Это альбумин, трансферрин, ЛПВП, преальбумин. Уменьшение концентрации отдельных белков в острой фазе воспаления может быть обусловлено снижением синтеза, увеличением потребления, либо изменением их распределения в организме.

Целый ряд белков острой фазы обладает антипротеазной активностью. Это α1-антитрипсин, антихимотрипсин, α2-макроглобулин. Их важная функция состоит в ингибировании активности эластазоподобных и химотрипсиноподобных протеиназ, поступающих из гранулоцитов в воспалительные экссудаты и вызывающих вторичное повреждение тканей. Снижение уровней ингибиторов протеиназ при септическом шоке или остром панкреатите является плохим прогностическим признаком.

Парапротеинемия – появление в плазме крови нехарактерных белков.

Например, во фракции α-глобулинов может появиться α-фетоглобулин, карциноэмбриональный антиген.

α-Фетоглобулин — один из фетальных антигенов, которые циркулируют в крови примерно у 70% больных с первичной гепатомой. Этот антиген выявляется также у пациентов с раком желудка, предстательной железы и примитивными опухолями яичка. Исследование крови на наличие в ней α-фетопротеина полезно для диагностики гепатом.

Карциноэмбриональный антиген (КЭА) — гликопротеид, опухолевый антиген, характерный в норме для кишечника, печени и поджелудочной железы плода. Антиген появляется при аденокарциномах органов ЖКТ и поджелудочной железы, в саркомах и лимфомах, также обнаруживается при целом ряде неопухолевых состояний: при алкогольном циррозе печени, панкреатите, холецистите, дивертикулите и язвенном колите.

ФЕРМЕНТЫ ПЛАЗМЫ КРОВИ

Ферменты, находящиеся в плазме крови, можно разделить на 3 основные группы:

1. Секреторные. Они синтезируются в печени, эндотелии кишечника, сосудов поступают в кровь, где выполняют свои функции. Например, ферменты свертывающей и противосвертывающей системы крови (тромбин, плазмин), ферменты обмена липопротеинов: липопротеиновая липаза (ЛПЛ) и лецитинхолестеринацилтрансфераза (ЛХАТ).

2. Тканевые. Ферменты клеток органов и тканей. Они попадают в кровь при увеличении проницаемости клеточных стенок или при гибели клеток тканей. В норме их содержание в крови очень низкое. Некоторые тканевые ферменты имеют диагностическое значение, т.к. по ним можно определить пораженный орган или ткань, по этому их еще называют индикаторными. Например, ферменты ЛДГ с 5 изоформами, креатинкиназа с 3 изоформами, АСТ, АЛТ, кислая и щелочная фосфатаза и т.д.

3. Экскреторные. Ферменты, синтезируемые железами ЖКТ (печень, поджелудочная железа, слюнные железы) в просвет ЖК тракта и участвующие в пищеварении. В крови эти ферменты появляются при повреждении соответствующих желез. Например, при панкреатите в крови обнаруживают липазу, амилазу, трипсин, при воспалении слюнных желез – амилазу, при холестазе – щелочную фосфатазу (из печени).

Фракция Белки Конц г/л Функция
альбумины Транстиретин 0,25 Транспорт тироксина и трийодтиронина
Альбумин Поддержание осмотического давления, транспорт жирных кислот, билирубина, жёлчных кислот, стероидных гормонов, лекарств, неорганических ионов, резерв аминокислот
α1-глобулины α1-антитрипсин 2,5 Ингибитор протеиназ
Кислый α1— гликопротеин Транспорт прогестерона
Протромбин 0,1 Фактор II свёртывания крови
Транскортин 0,03 Транспорт кортизола, кортикостерона, прогестерона
Тироксинсвязывающий глобулин 0,02 Транспорт тироксина и трийодтиронина
α2-глобулины Церулоплазмин 0,35 Транспорт ионов меди, оксидоредуктаза
Антитромбин III 0,3 Ингибитор плазменных протеаз
Гаптоглобин Связывание гемоглобина
α2-Макроглобулин 2,6 Ингибитор плазменных протеиназ, транспорт цинка
Ретинолсвязывающий белок 0,04 Транспорт ретинола
Витамин Д связывающий белок 0,4 Транспорт кальциферола
β-глобулины ЛПНП 3,5 Транспорт холестерола
Трансферрин Транспорт ионов железа
Фибриноген Фактор I свёртывания крови
Транскобаламин 25*10 -9 Транспорт витамина В12
Глобулин связывающий белок 20*10 -6 Транспорт тестостерона и эстрадиола
С-реактивный белок + и Сl – (в моче по 340 ммоль/л) может наблюдаться после введения в организм больших количеств гипертонического раствора.

Ионы калия, кальция и магния.Многие исследователи считают, что практически все количество ионов калия, которое имеется в клубочковом фильтрате, всасывается обратно из первичной мочи в проксимальном сегменте нефрона. В дистальном сегменте происходит секреция ионов калия, которая в основном связана с обменом между ионами калия и водорода. Следовательно, обеднение организма калием сопровождается выделением кислой мочи.

Ионы Са 2+ и Mg 2+ выводятся через почки в небольшом количестве. Принято считать, что с мочой выделяется лишь около 30% всего количества ионов Са 2+ и Mg 2+ , подлежащего удалению из организма. Основная масса щелочноземельных металлов выводится с калом.

Бикарбонаты, фосфаты и сульфаты.Количество бикарбонатов в моче в значительной мере коррелирует с величиной рН мочи. При рН 5,6 с мочой выделяется 0,5 ммоль/л, при рН 6,6 – 6 ммоль/л, при рН 7,8 – 9,3 ммоль/л бикарбонатов. Уровень бикарбонатов повышается при алкалозе и понижается при ацидозе. Обычно с мочой выводится менее 50% всего количества выделяемых организмом фосфатов. При ацидозе выведение фосфатов с мочой возрастает. Повышается содержание фосфатов в моче при гиперфункции паращитовидных желез. Введение в организм витамина D снижает выделение фосфатов с мочой.

Серосодержащие аминокислоты:цистеин, цистин и метионин – являются источниками сульфатов мочи. Эти аминокислоты окисляются в тканях организма с образованием ионов серной кислоты. Общее содержание сульфатов в суточном количестве мочи обычно не превышает 1,8 г (в расчете на серу).

Аммиак.Существует специальный механизм образования аммиака из глутамина при участии фермента глутаминазы, которая в большом количестве содержится в почках. Аммиак выводится с мочой в виде аммонийных солей. Содержание последних в моче человека в определенной степени отражает кислотно-основное равновесие. При ацидозе их количество в моче увеличивается, а при алкалозе снижается. Содержание аммонийных солей в моче может быть снижено при нарушении в почках процессов образования аммиака из глутамина.

источник