Ингибитором фермента глутаматдегидрогеназы в печени является

Большинство трансаминаз используют в качестве акцептора аминогруппы  кетоглутарат и образуют глутаминовую кислоту. Окислительное дезаминирование этой кислоты с образованием  кетоглутарата и аммиака катализируется широко распространенной в тканях глутаматдегидрогеназой. Она представляет олигомерный фермент с молекулярной массой 312 кД, состоящий из 6 субъединиц, которые при определенных условиях (под влиянием НАД+ илиГТФ) способны к диссоциации с потерей глутамат дегидрогеназной активности, обладает высокой активностью, локализована в митохондриях и может использовать в качестве кофермента НАД или НАДФ. Работой этого фермента завершается непрямое качестве кофермента НАД или НАДФ. Работой этого фермента завершается непрямое дезаминирование многих аминокислот и аммиак, высвобождаемый в этой реакции, протекающей в печени, используется для синтеза мочевины.

Глутаматдегидрогеназа –аллостерический фермент и ее активность тщательно регулируется. Аллостерическими ингибиторами фермента являются АТФ, ГТФ и НАДН+Н + , а активатором является АДФ. Этот фермент катализирует и обратную реакцию, обеспечивая аминирование -кетоглутаровой кислоты свободным аммиаком, что важно в механизмах обезвреживания аммиака и позволяет использовать азот аммиака для синтеза аминокислот.

. Механизм глутаминсинтетазной реакции

тяжелых случаях к развитию коматозного состояния. Лечебные мероприятия при этом направлены на уменьшение уровня аммиака в крови. В нормальных условиях уровень аммиака в крови не превышает 200мкг/л, хотя процессы дезаминирования протекают во всех тканях. Такой низкий уровень поддерживается благодаря локальному связыванию аммиака в каждой клетке. Этому служат две реакции. Одна из них – восстановительное аминирование -кетоглутарата представляет реакцию обратную уже упомянутой выше реакции, катализируемой глутаматдегидрогеназой. . Роль донора водородов в этой реакции выполняет НАДФН. (Глутаматдегидрогеназа не обладает выраженной специфичностью к коферменту, что характерно для других никотинамидзависимых дегидрогеназ). Вторая реакция – образование глутамина, катализируется глутаминсинтетазой.

Реакция протекает в цитозоле клеток всех тканей, но особенно высокой активностью характеризуется ткань мозга, где эта реакция является основной при связывании аммиака и поэтому в случае повышения уровня аммиака в циркулирующей крови, когда возможности глутаминсинтетазы мозга исчерпываются, для обезвреживания привлекается глутаматдегирогеназная реакция. Это сопряжено с «утечкой» -кетоглутарата из цикла трикарбоновых кислот и ослаблением активности последнего, что приводит с ухудшению энергоснабжения нервных клеток и рассматривается как одна из причин аммонийной интоксикации.

Высокой глутаминсинтетазной активностью отличаются и мышцы. Глутаминсинтетаза характеризуется низкими значениями Км для аммиака, что позволяет ей активно выполнять свою функцию при низких концентрациях аммиака. У глутамина много функций:

Во всех тканях глутамин является донором азота для синтеза важных молекул, в частности, для пуринового и пиримидинового синтеза.

Является нетоксичной формой транспорта аммиака из разных тканей к клеткам печени, где он превращается в мочевину.

В кишечнике служит источником энергии для энтероцитов .

В почках участвует в поддержании кислотно-щелочного равновесия. Гидролиз амидной группы в боковой цепи глутамина глутаминазой позволяет связывать протоны. Это особенно важно в условиях метаболического ацидоза.

Глутамин может стать источником свободного аммиака благодаря глутаминазе – ферменту, который катализирует гидролиз амидной связи глутамина.

источник

Непрямое дезаминирование аминокислот. Роль глутаматдегидрогеназы и глутаминовой кислоты. Реакции трансаминирования, ферменты, биологическое значение.

Дезаминирование аминокислот – отщепление аминогруппы от аминокислоты с образованием аммиака (NН3). В тканях человека преобладает окислительное дезаминирование, то есть сопряжённое с переносом водорода.

23.5.2.Большинство ферментов, участвующих в окислительном дезаминировании аминокислот, при физиологических значениях рН малоактивны. Поэтому основная роль в окислительном дезаминировании принадлежит глутаматдегидрогеназе, которая катализирует прямое окислительное дезаминирование глутамата. В качестве кофермента используются НАД+ или НАДФ+(производные витамина РР). Реакция обратима.

Глутаматдегидрогеназа – аллостерический фермент, его аллостерическими активаторами являются АДФ и ГДФ, аллостерическими ингибиторами – АТФ, ГТФ и НАДН.

23.5.3. Непрямое дезаминирование характерно для большинства аминокислот. Оно называется непрямым, потому что происходит в 2 этапа:

1. на первом этапе аминокислота подвергается трансаминированию с образованием глутамата;

2. на втором этапе происходит окислительное дезаминирование глутамата (см. рисунок 21.3).

Рисунок 23.3. Схема непрямого дезаминирования аминокислот.

Участие аминотрансфераз в этом процессе позволяет собрать аминогруппы различных аминокислот в составе одной аминокислоты – глутамата, который затем подвергается окислению с образованием аммиака и α-кетоглутарата.

Декарбоксилирование аминокислот. Образование биогенных аминов — гистамина, серотонина, ГАМК. Роль биогенных аминов в регуляции метаболизма и функций. Распад биогенных аминов.

Декарбоксилирование аминокислот – отщепление карбоксильной группы от аминокислоты с образованием СО2. Продуктами реакций декарбоксилирования аминокислот являютсябиогенные амины, участвующие в регуляции обмена веществ и физиологических процессов в организме (см. таблицу 23.1).

Таблица 23.1

Биогенные амины и их предшественники.

Аминокислота	Биогенный амин
Гистидин	Гистамин
Глутамат	γ-аминомасляная кислота (ГАМК)
Тирозин	Дофамин
Триптофан	Триптамин
Серотонин
Цистеин	Тиоэтиламин
Таурин

Реакции декарбоксилирования аминокислот и их производных катализируют декарбоксилазы аминокислот. Кофермент – пиридоксальфосфат (производное витамина В6). Реакции являются необратимыми.

23.6.2. Примеры реакций декарбоксилирования. Некоторые аминокислоты непосредственно подвергаются декарбоксилированию. Реакция декарбоксилирования гистидина:

Гистамин обладает мощным сосудорасширяющим действием, особенно капилляров в очаге воспаления; стимулирует желудочную секрецию как пепсина, так и соляной кислоты, и используется для исследования секреторной функции желудка.

Реакция декарбоксилирования глутамата:

ГАМК – тормозный медиатор в центральной нервной системе.

Ряд аминокислот подвергается декарбоксилированию после предварительного окисления. Продукт гидроксилирования триптофана превращается в серотонин:

Серотонин образуется главным образом в клетках центральной нервной системы, обладает сосудосуживающим действием. Участвует в регуляции артериального давления, температуры тела, дыхания, почечной фильтрации.

Продукт гидроксилирования тирозина переходит в дофамин:

Дофамин служит предшественником катехоламинов; является медиатором ингибирующего типа в центральной нервной системе.

Тиогруппа цистеина окисляется до сульфогруппы, продукть этой реакции декарбоксилируется с образованием таурина:

Таурин образуется главным образом в печени; участвует в синтезе парных желчных кислот (таурохолевой кислоты).

21.5.3. Катаболизм биогенных аминов. В органах и тканях существуют специальные механизмы, предупреждающие накопление биогенных аминов. Основной путь инактивации биогенных аминов – окислительное дезаминирование с образованием аммиака – катализируется моно- и диаминооксидазами.

Моноаминооксидаза (МАО) — ФАД-содержащий фермент – осуществляет реакцию:

В клинике используются ингибиторы МАО (ниаламид, пиразидол) для лечения депрессивных состояний.

Источники образования аммиака и пути его обезвреживания в организме. Связывание аммиака в местах образования и транспорт в печень. Особенности детоксикации аммиака у детей первого года жизни.

Аммиак (NН3) – продукт обмена большинства соединений, содержащих амино- и амидогруппы. Главным путём образования аммиака служит окислительное дезаминирование.

Аммиак – очень токсичное вещество, особенно для нервной системы. При физиологических значениях рН молекула NН3 легко превращается в ион аммония NН4+, который не способен проникать через биологические мембраны и задерживается в клетке. Накопление NН4+ вызывает торможение заключительных этапов цикла трикарбоновых кислот и снижение продукции АТФ. Поэтому в организме существует ряд механизмов связывания (обезвреживания) аммиака (см. рисунок 24.1).

Рисунок 24.1. Образование аммиака в организме и его обезвреживание.

Ответы 61-80

61. Биосинтез мочевины. Связь орнитинового цикла с превращениями фумаровой и аспарагиновой кислот. Причины гипераммониемии. Уремия как следствие нарушения выведения мочевины из организма.

Биосинтез мочевины– основной путь обезвреживания аммиака. Мочевина синтезируется в орнитиновом цикле, протекающем в клетках печени. Эту последовательность реакций открыли Х.Кребс и К.Хензелейт в 1932 г. Согласно современным представлениям, цикл мочевины включает последовательность пяти реакций.

Две начальные реакции биосинтеза мочевины происходят в митохондриях клеток печени.

Последующие реакции протекают в цитоплазме клеток печени.

Общая схема орнитинового цикла представлена на рисунке 24.2:

Рисунок 24.2.Схема орнитинового цикла и его связь с превращениями фумаровой и аспарагиновой кислот.
Цифрами обозначены ферменты, катализирующие реакции орнитинового цикла: 1 – карбамоилфосфатсинтетаза; 2 – орнитин-карбамоилтрансфераза; 3 – аргининосукцинатсинтетаза; 4 – аргининосукцинатлиаза; 5 – аргиназа.

24.4.2.Орнитиновый цикл находится в тесной взаимосвязи с циклом трикарбоновых кислот:

1. пусковые реакции цикла мочевины, как и реакции ЦТК, протекают в митохондриальном матриксе;

2. поступление СО2 и АТФ, необходимых для образования мочевины, обеспечивается работой ЦТК;

3. в цикле мочевины образуется фумарат, который является одним из субстратов ЦТК. Фумарат гидратируется в малат, который в свою очередь окисляется в оксалоацетат. Оксалоацетат может подвергаться трансаминированию в аспартат; эта аминокислота участвует в образовании аргининосукцината.

24.4.3. Регуляция активности ферментов цикла осуществляется главным образом на уровне карбамоилфосфатсинтетазы, которая малоактивна в отсутствие своего аллостерического активатора — N-ацетил-глутамата. Концентрация последнего зависит от концентрации его предшественников (ацетил-КоА и глутамата), а также аргинина, который является аллостерическим активатором N-ацетилглутаматсинтазы:

Ацетил-КоА + Глутамат N-ацетилглутамат + КоА-SH

Концентрация ферментов орнитинового цикла зависит от содержания белка в пищевом рационе. При переходе на диету, богатую белком, в печени повышается синтез ферментов орнитинового цикла. При возвращении к сбалансированному рациону концентрация ферментов снижается. В условиях голодания, когда усиливается распад тканевых белков и использование аминокислот как энергетических субстратов, возрастает продукция аммиака, концентрация ферментов орнитинового цикла увеличивается.

24.4.4. Нарушения орнитинового цикла. Известны метаболические нарушения, обусловленные частичным блокированием каждого из 5 ферментов, катализирующих в печени реакции синтеза мочевины, а также N-ацетилглутаматсинтазы. Эти генетические дефекты, очевидно, являются частичными. Полное блокирование какой-либо из стадий цикла мочевины в печени, по-видимому, несовместимо с жизнью, потому что другого эффективного пути удаления аммиака не существует.

Общим признаком всех нарушений синтеза мочевины является повышенное содержание NH4+ в крови (гипераммониемия). Наиболее тяжёлые клинические проявления наблюдаются при дефекте фермента карбамоилфосфатсинтетазы. Клиническими симптомами, общими для всех нарушений цикла мочевины, являются рвота, нарушение координации движений, раздражительность, сонливость и умственная отсталость. Если заболевание не диагностируется, то быстро наступает гибель. У детей старшего возраста проявлениями заболевания служат повышенная возбудимость, увеличение размеров печени и отвращение к пище с высоким содержанием белка.

Лабораторная диагностика заболеваний включает определение содержания аммиака и метаболитов орнитинового цикла в крови, моче и спинномозговой жидкости; в сложных случаях прибегают к биопсии печени.

Значительное улучшение наблюдается при ограничении белка в диете, при этом могут быть предотвращены многие нарушения мозговой деятельности. Малобелковая диета приводит к снижению содержания аммиака в крови и к улучшению клинической картины при мягких формах этих наследственных нарушений. Пищу следует принимать часто, небольшими порциями, для того чтобы избежать резкого повышения уровня аммиака в крови.

24.4.5. Клинико-диагностическое значение определения мочевины в крови и моче. В крови здорового человека содержание мочевины составляет 3,33 – 8,32 ммоль/л. За сутки с мочой выводится 20 – 35 г мочевины.

Изменения содержания мочевины в крови при заболеваниях зависят от соотношения процессов её образования в печени и выведения почками. Повышение содержания мочевины в крови (гиперазотемия) отмечается при почечной недостаточности, снижение – при недостаточности печени, при диете с низким содержанием белков.

Повышение экскреции мочевины с мочой наблюдается при употреблении пищи с высоким содержанием белков, при заболеваниях, сопровождающихся усилением катаболизма белков в тканях, при приёме некоторых лекарств (например, салицилатов). Снижение экскреции мочевины с мочой характерно для заболеваний и токсических поражений печени, заболеваний почек, сопровождающихся нарушением их фильтрационной способности.

источник

Большинство трансаминаз используют в качестве акцептора аминогруппы a- кетоглутарат и образуют глутаминовую кислоту. Окислительное дезаминирование этой кислоты с образованием a- кетоглутарата и аммиака катализируется широко распространенной в тканях глутаматдегидрогеназой. Она представляет олигомерный фермент с молекулярной массой 312 кД, состоящий из 6 субъединиц, которые при определенных условиях (под влиянием НАД+ илиГТФ) способны к диссоциации с потерей глутамат дегидрогеназной активности, обладает высокой активностью, локализована в митохондриях и может использовать в качестве кофермента НАД или НАДФ. Работой этого фермента завершается непрямое качестве кофермента НАД или НАДФ. Работой этого фермента завершается непрямое дезаминирование многих аминокислот и аммиак, высвобождаемый в этой реакции, протекающей в печени, используется для синтеза мочевины.

Глутаматдегидрогеназа –аллостерический фермент и ее активность тщательно регулируется. Аллостерическими ингибиторами фермента являются АТФ, ГТФ и НАДН+Н + , а активатором является АДФ. Этот фермент катализирует и обратную реакцию, обеспечивая аминирование a-кетоглутаровой кислоты свободным аммиаком, что важно в механизмах обезвреживания аммиака и позволяет использовать азот аммиака для синтеза аминокислот.

Аммиак –токсическое для организма соединение.

Клинические наблюдения показывают, что у больных с нарушением функций печени и/или развившимся коллатеральным кровообращением в области печени (портакавальные анастомозы) после приема богатой белками продуктов и повышения поступления аммиака из кишечника начинают проявляться симптомы аммиачной интоксикации. Это выражается в форме специфического дрожания (тремора), нечленораздельной речи, ухудшения зрения, а в тяжелых случаях к развитию коматозного состояния. Лечебные мероприятия при этом направлены на уменьшение уровня аммиака в крови. В нормальных условиях уровень аммиака в крови не превышает 200мкг/л, хотя процессы дезаминирования протекают во всех тканях. Такой низкий уровень поддерживается благодаря локальному связыванию аммиака в каждой клетке. Этому служат две реакции. Одна из них – восстановительное аминирование a-кетоглутарата представляет реакцию обратную уже упомянутой выше реакции, катализируемой глутаматдегидрогеназой. . Роль донора водородов в этой реакции выполняет НАДФН. (Глутаматдегидрогеназа не обладает выраженной специфичностью к коферменту, что характерно для других никотинамидзависимых дегидрогеназ). Вторая реакция – образование глутамина, катализируется глутаминсинтетазой.

Реакция протекает в цитозоле клеток всех тканей, но особенно высокой активностью характеризуется ткань мозга, где эта реакция является основной при связывании аммиака и поэтому в случае повышения уровня аммиака в циркулирующей крови, когда возможности глутаминсинтетазы мозга исчерпываются, для обезвреживания привлекается глутаматдегирогеназная реакция. Это сопряжено с «утечкой» a-кетоглутарата из цикла трикарбоновых кислот и ослаблением активности последнего, что приводит с ухудшению энергоснабжения нервных клеток и рассматривается как одна из причин аммонийной интоксикации.

· Во всех тканях глутаминявляется донором азота для синтеза важных молекул, в частности, для пуринового и пиримидинового синтеза.

· Является нетоксичной формой транспорта аммиака из разных тканей к клеткам печени, где он превращается в мочевину.

· В кишечнике служит источником энергии для энтероцитов .

· В почках участвует в поддержании кислотно-щелочного равновесия. Гидролиз амидной группы в боковой цепи глутамина глутаминазой позволяет связывать протоны. Это особенно важно в условиях метаболического ацидоза.

Дата добавления: 2014-12-16 ; Просмотров: 491 ; Нарушение авторских прав? ;

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

источник

80. Окислительное дезаминирование аминокислот; глутаматдегидрогеназа. Непрямое дезаминирование аминокислот. Биологическое значение.

Дезаминирование аминокислот — реакция отщепления α-аминогруппы от аминокислоты, в результате чего образуется соответствующая α-кетокислота (безазотистый остаток) и выделяется молекула аммиака. Аммиак токсичен для ЦНС, поэтому в организме человека и млекопитающих он превращается в нетоксичное хорошо растворимое соединение — мочевину. В виде мочевины, а также в виде солей аммония аммиак выводится из организма. Безазотистый остаток используется для образования аминокислот в реакциях трансаминирования, в процессах глюконеогенеза, кето-генеза, в анаплеротических реакциях для восполнения убыли метаболитов ОПК, в реакциях окисления до СО₂ и Н₂О.

Существует несколько способов дезаминирования аминокислот:

Окислительное дезаминирование. Наиболее активно в тканях происходит дезаминирование глутаминовой кислоты. Реакцию катализирует фермент глутаматдегидрогеназа, коферментом глутаматдегидрогеназы является NAD + . Реакция идёт в 2 этапа. Вначале происходит ферментативное дегидрирование глутамата и образование а-иминоглутарата, затем — неферментативное гидролитическое отщепление иминогруппы в виде аммиака, в результате чего образуется а-кетоглутарат. Окислительное дезаминирование глутамата — обратимая реакция и при повышении концентрации аммиака в клетке может протекать в обратном направлении, как восстановительное шинирование α-кетоглутарата. Глутаматдегидрогеназа очень активна в митохондриях клеток практически всех органов, кроме мышц. Этот фермент — олигомер, состоящий из 6 субъединиц (молекулярная масса 312 кД). Глутаматдегидрогеназа играет важную роль, так как является регуляторным ферментом аминокислотного обмена. Аллостерические ингибиторы глутаматдегидрогеназы (АТФ, ГТФ, NADH) вызывают диссоциацию фермента и потерю глутаматдегидрогеназной активности. Высокие концентрации АДф активируют фермент. Таким образом, низкий энергетический уровень в клетках стимулирует разрушение аминокислот и образованиеα-кетоглутарата, поступающего в ЦТК как энергетический субстрат. Глутаматдегидрогеназа может индуцироваться стероидными гормонами (кортизолом).

Оксидаза L-аминокислот. В печени и почках обнаружен фермент оксидаза L-аминокислот, способный дезаминировать некоторые L-аминокислоты. Коферментом в данной реакции выступает FMN. Однако вклад оксидазы L-аминокислот в дезаминирование, очевидно, незначителен, так как оптимум её действия лежит в щелочной среде (рН 10,0). В клетках, где рН среды близок к нейтральному, активность фермента очень низка.

Оксидаза D-аминокислот также обнаружена в почках и печени. Это FAD-зависимый фермент. Оптимум рН этой оксидазы лежит в нейтральной среде, поэтому фермент более активен, чем оксидаза L-аминокислот. Роль оксидазы D-аминокислот невелика, так как количество D-изомеров в организме крайне мало, потому что в белки пищи и белки тканей человека и животных входят только природные L-аминокислоты. Вероятно, оксидаза D-аминокислот способствует их превращению в соответствующие L-изомеры.

Непрямое дезаминирование (трансдезаминирование) Большинство аминокислот не способно дезаминироваться в одну стадию, подобно Глу. Аминогруппы таких аминокислот в результате трансаминирования переносятся на α-кетоглутарат с образованием глутаминовой кислоты, которая затем подвергается прямому окислительному дезаминированию. Такой механизм дезаминирования аминокислот в 2 стадии получил название трансдезаминирования, или непрямого дезаминирования:

Непрямое дезаминирование аминокислот происходит при участии 2 ферментов: аминотрансферазы (кофермент ПФ) и глутаматдегидрогеназы (кофермент NAD + ).

Значение этих реакций в обмене аминокислот очень велико, так как непрямое дезаминирование — основной способ дезаминирования большинства аминокислот. Обе стадии непрямого дезаминирования обратимы, что обеспечивает как катаболизм аминокислот, так и возможность образования практически любой аминокислоты из соответствующей α-кетокислоты.

В мышечной ткани активность глутаматдегидрогеназы низка, поэтому в этих клетках при интенсивной физической нагрузке функционирует ещё один путь непрямого дезаминирования с участием цикла ИМФ-АМФ. Вначале происходит перенос аминогруппы аминокислот на аспартат, затем на инозиновую кислоту (ИМФ) и в завершение — дезаминирование АМФ. Представленная схема отражает последовательность реакций непрямого неокислительного дезаминирования:

Можно выделить 4 стадии процесса:

трансаминирование с α-кетоглутаратом, образование глутамата;

трансаминирование глутамата с оксалоацета-том (фермент ACT), образование аспартата;

реакция переноса аминогруппы от аспартата на ИМФ (инозинмонофосфат), образование АМФ и фумарата;

гидролитическое дезаминирование АМФ.

Перенос аминогруппы от аспартата и синтез АМФ происходят следующим образом.

Реакция дезаминирования адениловой кислоты происходит под действием фермента АМФ дезаминазы Этот путь дезаминирования преобладает в мышцах при интенсивной работе, в результате которой накапливается молочная кислота. Выделяющийся аммиак предотвращает закисление среды в клетках, вызванное образованием лактата.

Биологическая роль непрямого дезаминирования. А — при катаболизме почти все природные аминокислоты сначала передают аминогруппу на а-кетоглутарат в реакции трансаминирования с образованием глутамата и соответствующей кетокислоты. Затем глутамат подвергается прямому окислительному дезаминированию под действием глутаматдегидрогена-зы, в результате чего получаются а-кетоглутарат и аммиак; Б — при необходимости синтеза аминокислот и наличии необходимых α-кетокислот обе стадии непрямого дезаминирования протекают в обратном направлении. В результате восстановительного аминирования а-кетоглутарата образуется глутамат, который вступает в трансаминирование с соответствующей α-кетокислотой, что приводит к синтезу новой аминокислоты.

источник

6. Полноценное белковое питание могут обеспечить пептиды: А. Гис-Вал-Три-Тре-Фен-Сер-Асп-Асн-Мет-Три

7*. Выберите один неправильный ответ.

Для полноценного белкового питания можно использовать фрагменты пептидов: А. -Вал-Лей-Ала-Мет-Фен-Иле-Гли-Три-Лиз-Тре

В. -Мет-Иле-Вал-Фен-Тир-Лей-Три-Цис-Лиз-Тре Г. -Гис-Ала-Вал-Лей-Мет-Фен-Иле-Тре-Лиз-Три Д. -Асп-Лей-Иле-Тре-Тир-Три-Вал-Фен-Лиз-Мет-

8**. Выберите наиболее полное утверждение. При рационе, богатом белками:

А. В крови повышается концентрация аланина

Б. Повышается скорость катаболизма аминокислот

В. Ускоряется биосинтез мочевины Г. Увеличивается скорость трансаминирования

Д. В печени увеличивается количество ферментов орнитинового цикла

9. Выберите правильные ответы. Положительный азотистый баланс наблюдается: А. При старении

Б. У взрослого человека при нормальном питании

В. При выздоровлении после длительного заболевания Г. В период роста ребенка

10. Выберите правильные ответы. Отрицательный азотистый баланс наблюдается:

Б. У взрослого человека при нормальном питании

В. При длительном тяжелом заболевании

11*. Выберите правильные ответы.

Для переваривания белков в желудке необходимы: А. Секреция соляной кислоты Б. Секреция гистамина

В. Превращение пепсиногена в пепсин Г. Образование пепсиногена Д. рН желудочного сока 2,0

12. Выберите правильные ответы. Соляная кислота желудочного сока:

А. Денатурирует белки пищи

Б. Создает оптимум рН для пепсина

В. Является аллостерическим активатором пепсина Г. Обеспечивает всасывание белков

Д. Вызывает частичный протеолиз пепсиногена

13. Выберите правильные ответы.

Действие пептидаз на клетки желудка и поджелудочной железы предотвращает:

А. Образование слизи, содержащей гетерополисахариды Б. Выработка протеолитических ферментов в неактивной форме

В. Секреция эпителиальными клетками желудка ионов НСО 3 — Г. Быстрая регенерация поврежденного эпителия

Д. Синтез ферментов в активной форме 14*. Выберите один правильный ответ.

Пептид с С-концевой аминокислотой Apг образуется из указанного под действием фермента:

Цис — Мет — Apr — Гли — Ала — Фен — Вал — Сер

Б. Химотрипсина В. Эластазы

Г. Карбоксипептидазы Д. Пепсина

15*. Выберите один правильный ответ.

Пептид с N-концевой аминокислотой Тир образуется из указанного под действием фермента:

— Ала — Сер — Гли — Тир — Гис — Лиз — Вал –

Б. Трипсина В Карбоксипептидазы Г Химотрипсина

16. Установите соответствие. Фермент:

2-Б. Аминопептидаза — ТИР — ПРО —

1-Г. Карбоксипептидаза — — ГИС — ФЕН 3-Д. Дипептидаза — APГ — МЕТ

17*. Выберите один правильный ответ.

Протеазы, участвующие в переваривании белков в кишечнике, синтезируются в клетках:

В. Слизистой оболочки желудка

18. Отличие экзопептидаз от эндопептидаз заключается в том, что они: А. Расщепляют пептидную связь в любом участке белка Б. Являются гидролазами В. Синтезируются всегда в активной форме

Г. Расщепляют пептидные связи внутри полипептидной цепи

Д. Расщепляют пептидные связи N- и С-концевых аминокислот

19*. Выберите один правильный ответ. В активной форме секретируется:

Г. Карбоксипептидаза Д. Эластаза

Трансаминироваиие и дезаминирование аминокислот

20. Выберите наиболее полное утверждение. При трансаминировании происходит:

А. Образование кетокислот Б. Синтез заменимых аминокислот

В. Перенос аминогруппы с аминокислоты на пиридоксальфосфат Г. Образование субстратов цитратного цикла

Д. Перенос аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту

21. Выберите правильные ответы.

В реакциях трансаминирования участвует:

А. Аминокислота Б. Пиридоксальфосфат

22. Выберите правильные ответы.

Реакции трансаминирования обеспечивают:

А. Синтез заменимых аминокислот Б. Начальный этап катаболизма аминокислот

В. Перераспределение аминного азота в организме Г. Синтез незаменимых аминокислот из кетокислот Д. Образование аминокислот в клетках

23. Выберите правильные ответы. Аминотрансферазы:

А. Взаимодействуют с двумя субстратами Б. Используют пиридоксальфосфат как кофермент

В. Используют АТФ как источник энергии

Г. Локализованы в цитозоле и митохондриях клеток

Д. Катализируют необратимую реакцию

24*. Выберите один правильный ответ.

Нарушение трансаминирования происходит при недостатке витамина: А. РР

25*. Выберите один правильный ответ. Аминотрансферазы содержат кофермент:

Г. Тиаминдифосфат Д. Биотин

26*. Выберите один правильный ответ.

Наибольшая активность аланинаминотрансферазы (AЛT) обнаруживается в клетках: А. Миокарда

27**. Выберите правильные ответы.

Для диагностики заболеваний печени определяют активность фермента:

В. АЛТ Г. Лактатдегидрогеназы

Д. Аспартатаминотрансферазы (АСТ)

28. Установите соответствие. Коэффициент де Ритиса (ACT/AЛT):

6,0 — В. Инфаркт миокарда; 0,5 — Б. Гепатит; 1,3 — Д. Практически здоров ;

29. Установите соответствие.

А. Дезаминирование — Сопровождается образованием аммиака Б. Трансаминирование — Не изменяет общего количества аминокислот В. Оба — Этап катаболизма аминокислот Г. Ни один — Увеличивает общее количество аминокислот

30*. Выберите один правильный ответ.

При дезаминировании аминокислот повышается активность: А. АЛТ Б. Глутаминаминотрансферазы

Г. Оксидазы L-аминокислот Д. АСТ

31*. Выберите один неправильный ответ. Непрямому дезаминированию подвергается:

32. Выберите правильные ответы.

Для непрямого дезаминирования необходимы витамины: А. В 1

Г. С (аскорбиновая кислота) Д. Н (биотин)

33*. Выберите один неправильный ответ. Прямому дезаминированию подвергается: А. Сер Б. Глу

34. Установите соответствие. Тип дезаминирования:

1. С трансаминированием с α–кетоглутаратом — Б. Непрямое дезаминирование

2. С дезаминированием Глу — Оба процесса

3. С трансаминированием с оксалоацетатом — Ни один из процессов

4. Без участия аминотрансферазы — Прямое дезаминирование

35. Выберите правильные ответы.

Ингибиторами фермента глутаматдегидрогеназы в печени являются:

36. Выберите правильные ответы. Глутамат:

А. Является универсальным донором аминогрупп в реакциях трансаминирования

Б. Образуется из α–кетоглутарата

В. Дезаминируется NАD-зависимой глутаматдегидрогеназой

Г. Является заменимой аминокислотой

Д. Подвергается непрямому дезаминированию

Обмен аммиака. Синтез мочевины. Гипераммониемии

37. Выберите правильные ответы.

Аммиак в организме образуется в процессе:

А. Дезаминирования аминокислот

В. Дезаминирования АМФ Г. Обезвреживания биогенных аминов окислительным путем

Д. Глюкозо-аланинового цикла в мышцах

38*. Выберите один неправильный ответ. Токсическое действие избытка аммиака обусловлено: А. Снижением содержания α-кетоглутарата Б. Подавлением обмена аминокислот В. Воздействием на центральную нервную систему

Г. Торможением синтеза γ-аминомасляной кислоты (ГАМК) и других нейромедиаторов

39. Выберите правильные ответы.

В обезвреживании аммиака участвует:

40. Установите соответствие.

1. Синтез карбамоилфосфата с участием карбамоилфосфатсинтетазы 1 —

2. Синтез глутамина – В. Обе

3. Образование аммонийных солей – Г. Ни одна

4. Интенсивный синтез аланина — А. Мышцы

41. Установите соответствие. Фермент:

Реакции обезвреживания аммиака:

1. Глу + NН з + АТФ → Глн + АДФ + Pi — Б. Глутаминсинтетаза

2. α-Кетоглутарат + NH 3 + NADH + Н + ↔ Глу + NAD + — Глутаматдегидрогеназа

3. СО 2 + NH 3 + 2АТФ → Карбамоилфосфат + 2АДФ + Pi — Карбамоилфосфатси 1

42. Выберите правильные ответы.

Конечные продукты азотистого обмена: А. Глутамин Б. Карнитин В. Мочевина Г. Аланин

43*. Выберите один неправильный ответ. Мочевина:

А. Синтезируется в печени в реакциях орнитинового цикла Б. Экскретируется почками В. Является конечным продуктом катаболизма аминокислот

Г. Образуется в результате распада пуринового ядра нуклеотидов

Д. Представляет собой форму выведения избытка азота из организма

44*. Выберите утверждение, которое нарушает последовательность событий. В процессе синтеза мочевины:

А. Молекула аммиака включается в карбамоилфосфат в митохондриях гепатоцитов

Б. Аргинин распадается на орнитин и мочевину

В. Орнитин поступает в митохондрию и превращается в цитруллин Г. Молекула цитруллина транспортируется из митохондрии в цитоплазму Д. Цитруллин связывается с молекулой аспартата

45. Выберите правильные ответы.

Непосредственные источники атомов азота мочевины в орнитиновом цикле:

46. Выберите правильные ответы.

Реакции орнитинового цикла с затратой энергии катализирует: А. Арrиназа

В. Карбамоилфосфатсинтетаза 1

47. Выберите положение, которое предшествует описанной ситуации. При повышении в печени активности ферментов орнитинового цикла: А. Концентрация аминокислот в крови увеличивается Б. Дезаминирование аминокислот усиливается В. Концентрация мочевины в крови возрастает Г. Выделение азота с мочой увеличивается

Д. Кортизол усиливает катаболизм белков в мышцах и других тканях

48*. Выберите один правильный ответ. При гипераммониемии:

А. Снижается содержание глутамина и аланина в крови

Б. Уменьшается выведение мочевины почками

В. Уменьшается выведение аммонийных солей Г. Развивается ацидоз

Д. Увеличивается синтез ГАМК в головном мозге

49*. Выберите один неправильный ответ. Гипераммониемии возникают при:

Б. Поражениях печени В. Нарушениях синтеза мочевины

Г. Тяжелых вирусных заболеваниях (грипп и др.)

Д. Наследственных дефектах ферментов орнитинового цикла

50*. Выберите один правильный ответ.

К арrининосукцинатурии приводит дефект фермента:

А. Карбамоилфосфатсинтетазы 1 Б. Орнитинкарбамоилтрансферазы В. Аргиназы

51*. Выберите один неправильный ответ.

При нарушении синтеза карбамоилфосфатсинтетазы 1 вирусом гриппа в крови больного увеличится концентрация:

52*. Выберите один правильный ответ.

К цитруллинемии приводит дефект фермента: А. Орнитинкарбамоилтрансферазы

В. Карбамоилфосфатсинтетазы 1 Г. Аргиназы

53. Установите соответствие. Дефект фермента:

1. Гипераммониемия 1 – В. Карбамоилфосфатсинтетазы 1

2. Цитруллинемия — Д. Арrининосукцинатсинтетазы

3. Гипераргининемия – Г. Арrиназы

54*. Выберите один неправильный ответ. Глутамин:

А. Подвергается расщеплению глутаминазой почек при ацидозе Б. Используется в качестве нейромедиатора в нервной системе В. Является формой выведения аммиака из тканей

Г. Экскретируется почками как конечный продукт катаболизма аминокислот

Д. Служит источником азота в синтезе пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов

Пути обмена безазотистоrо остатка аминокислот. Синтез заменимых аминокислот

55. Выберите правильные ответы. Гликогенные аминокислоты:

56**. Выберите один неправильный ответ. α- Кетокислоты используются в организме для: А. Синтеза глюкозы

Б. Восполнения затрат метаболитов общего пути катаболизма

В. Синтеза биогенных аминов

Г. Синтеза кетоновых тел Д. Синтеза аминокислот

57*. Выберите один правильный ответ.

При катаболизме кетогенных аминокислот образуется: А. Пируват

В. α-Кетоглутарат Г. Сукцинил-КоА Д. Фумарат

58. Выберите правильные ответы. Кетогенными аминокислотами являются:

59**. Выполните «цепное» задание.

а) распад белков при голодании стимулирует гормон:

б) этот гормон стимулирует в печени процесс:

А. Дезаминирования аминокислот

Б. Гликолиза В. Синтеза кетоновых тел

в) продуктом указанного процесса является:

г) это вещество в печени превращается в:

В. Аспартат Г. Аланин Д. Ацетил-КоА

д) полученное соединение включается в: А.

Г. Цитратный цикл Д. Глюкозо-аланиновый цикл

е) в этом процессе синтезируется:

В. Выделяется с желчью в кишечник г. Катаболизируется до СО 2 и Н 2 О в клетках Д.

Используется клетками как энергетический субстрат

60**. Выполните «цепное» задание.

а) при избыточном белковом питании аминокислоты:

Б. Используются для синтеза кетоновых тел В. Подвергаются дезаминированию Г. Используются для синтеза жиров Д. Выводятся из организма

б) продуктом этого процесса является:

А. Мочевина Б. Глюкоза В. Белок

в) полученное вещество используется в процессах:

В. Синтеза триацилглицерола

Обмен отдельных аминокислот

61. Выберите правильные ответы.

Первичными донорами одноуглеродных фрагментов являются аминокислоты: А. Ала

62. Установите соответствие. Кофермент: Функция:

источник

80. Окислительное дезаминирование аминокислот; глутаматдегидрогеназа. Непрямое дезаминирование аминокислот. Биологическое значение.

Существует несколько способов дезаминирования аминокислот:

Можно выделить 4 стадии процесса:

трансаминирование с α-кетоглутаратом, образование глутамата;

трансаминирование глутамата с оксалоацета-том (фермент ACT), образование аспартата;

реакция переноса аминогруппы от аспартата на ИМФ (инозинмонофосфат), образование АМФ и фумарата;

гидролитическое дезаминирование АМФ.

Перенос аминогруппы от аспартата и синтез АМФ происходят следующим образом.

источник

Назва	Тестовые задания для проверки остаточных знаний студентов
Сторінка	3/4
Дата конвертації	09.02.2014
Розмір	0.53 Mb.
Тип	Документы

mir.zavantag.com > Химия > Документы

Обмен и функции азотсодержащих соединений
1. К ПУРИНОВЫМ АЗОТИСТЫМ ОСНОВАНИЯМ ОТНОСЯТСЯ:

5. метилцитозин
2. ФОРМИРОВАНИЕ ВТОРИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ДНК ПРОИСХОДИТ ЗА СЧЕТ

5. ковалентных связей
3. В МОЛЕКУЛЕ ГИСТОНОВ В НАИБОЛЬШЕМ КОЛИЧЕСТВЕ ПРИСУТСТВУЮТ АМИНОКИСЛОТЫ

5. пролин и глицин
4. ОБРАЗОВАНИЕ НУКЛЕОСОМ СПОСОБСТВУЕТ

3. повышению отрицательного заряда ДНК

5. биосинтезу белка
5. АНТИБИОТИК ТЕТРАЦИКЛИН ОБЛАДАЕТ СЛЕДУЮЩИМ МЕХАНИЗМОМ ДЕЙСТВИЯ:

1. ингибирует фермент пептидил-трансферазу

2. конкурирует с аминоацил-тРНК за связывания с аминоацильным центром рибосомы

3. ингибирует инициацию трансляции, соединяясь с 30 S-субъединицей рибосомы

4. образует неактивный комплекс с факторами терминации трансляции

ингибирует фермент РНК-полимеразу
6. БИОЛОГИЧЕСКИЙ КОД-ЭТО:

1. порядок чередования нуклеотидов ДНК

2. порядок чередования нуклеотидов РНК

3способ записи первичной структуры белков с помощью последовательности нуклеотидов мРНК и ДНК

4. набор генов, определяющих фенотипические признаки

5. триплет нуклеотидов, кодирующих одну аминокислоту
7. ДНК-ЛИГАЗА

1. не входит в состав репликативного комплекса

2. синтезирует фрагменты цепей ДНК

3. сшивает фрагменты оказаки

4. активируется тата-фактором

5. катализирует гидролиз 3 1 -5 1 -фосфодиэфирной связи
8. ТРАНСКРИПЦИЯ

1. происходит в s –фазу клеточного цикла

2. всегда начинается с кодона ауг

3. инициируется образованием праймера

4. не требует локального расплетения двойной спирали днк

5. протекает при участии ТАТА-фактора
9. ПРОМОТОР

1. специфическая последовательность нуклеотидов в молекуле рнк

2. присоединяется к репликону

3. место присоединения рнк-полимеразы

4. предшествует транскриптону

5. необратимо связывается с ТАТА-фактором
10. АНТИКОДОН

1. триплет нуклеотидов ДНК, кодирующий одну аминокислоту

2. место присоединения аминокислоты к тРНК

3. триплет нуклеотидов тРНК, комплементарный кодону мРНК

4. бессмысленный кодон мРНК

5. триплет нуклеотидов РНК, кодирующий одну аминокислоту
11. ПОСЛЕ ВКЛЮЧЕНИЯ В А – ЦЕНТР РИБОСОМЫ КОДОНА УАГ НАСТУПАЕТ

5. образование пептидной связи
12. НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ РАСЩЕПЛЯЮТСЯ ФЕРМЕНТАМИ

5. полинуклеотидфосфорилазами
13. ПРИ ДЕЗАМИНИРОВАНИИ АДЕНИНА ОБРАЗУЕТСЯ

5. урацил
14. ПРИ ДЕЗАМИНИРОВАНИИ ГУАНИНА ОБРАЗУЕТСЯ

5. цитозин
15. КОНЕЧНЫМ ПРОДУКТОМ РАСПАДА ПУРИНОВЫХ НУКЛЕОТИДОВ ЯВЛЯЕТСЯ

5. гуанозин
16. СИНТЕЗ ПУРИНОВЫХ НУКЛЕОТИДОВ ПРИ РЕУТИЛИЗАЦИИ АЗОТИСТЫХ ОСНОВАНИЙ ПРОИСХОДИТ С УЧАСТИЕМ ФЕРМЕНТОВ:

5. пептидилтрансферазы
17. ИСТОЧНИКОМ АМИНОГРУПП ПРИ БИОСИНТЕЗЕ АМФ ИЗ ИМФ ЯВЛЯЕТСЯ

5. карбамоилфосфат
18. ГИПЕРУРИКЕМИЯ И ПОДАГРА НАБЛЮДАЕТСЯ ПРИ

5. фенилкетонурии
19. ПОДАГРА – ЗАБОЛЕВАНИЕ, СВЯЗАННОЕ С НАРУШЕНИЕМ

1. распада пуриновых нуклеотидов

2. распада пиримидиновых нуклеотидов

3. синтеза пуриновых нуклеотидов

4. синтеза пиримидиновых нуклеотидов

5. синтеза пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов
20. МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ АЛЛОПУРИНОЛА ПРИ ЛЕЧЕНИИ ПОДАГРЫ:

1. является конкурентным ингибитором ксантиноксидазы

2. увеличивает скорость выведения мочевой кислоты почками

3. уменьшает скорость образования мочевой кислоты

4. повышает концентрацию гипоксантина в моче

5. верно «1» и «4»
21. СОДЕРЖАНИЕ МОЧЕВОЙ КИСЛОТЫ В СЫВОРОТКЕ КРОВИ (ММОЛЬ/Л) В НОРМЕ СОСТАВЛЯЕТ:

5. 4,7-15,1
22. АЛЛОПУРИНОЛ ЯВЛЯЕТСЯ КОНКУРЕНТНЫМ ИНГИБИТОРОМ:

24. ПИЩЕВАЯ ЦЕННОСТЬ БЕЛКОВ ОПРЕДЕЛЯЕТСЯ:

наличием заряда белковых молекул
возможностью расщепления в желудочно-кишечном тракте
порядком чередования аминокислот в молекуле белка
молекулярной массой белка
наличием гидратной оболочки

25. БИОЛОГИЧЕСКАЯ ЦЕННОСТЬ БЕЛКОВ ОПРЕДЕЛЯЕТСЯ:

оптимальным количеством белка в пище
оптимальным соотношением заменимых и незаменимых аминокислот в белках
наличием нескольких незаменимых аминокислот
наличием всех заменимых аминокислот
молекулярной массой белка

26. ПОЛНОЦЕННЫМИ СЧИТАЮТСЯ БЕЛКИ, СОДЕРЖАЩИЕ

1. все заменимые аминокислоты

2. все незаменимые аминокислоты

3. 20 основных аминокислот

4. частично заменимые аминокислоты

5. условно заменимые аминокислоты
27. НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ НЕОБХОДИМЫ ДЛЯ БИОСИНТЕЗА

3. условно заменимых аминокислот

4. частично заменимых аминокислот

5. собственных белков организма
28. ПРОДУКТЫ ГНИЕНИЯ БЕЛКОВ В КИШЕЧНИКЕ ОБЕЗВРЕЖИВАЮТСЯ С ПОМОЩЬЮ:

реакции гидроксилирования
образования парных кислот
конъюгации с ФАФС
реакции трансметилирования
реакции дегидрирования

29. КОНЕЧНЫМИ ПРОДУКТАМИ РАСПАДА БЕЛКОВ В ЖЕЛУДОЧНО-КИШЕЧНОМ ТРАКТЕ ЯВЛЯЮТСЯ:

полипептиды
трипептиды
олигопептиды
дипептиды
аминокислоты

30. ОБЩАЯ КИСЛОТНОСТЬ ЖЕЛУДОЧНОГО СОКА В НОРМЕ РАВНА:

10-30 ммоль/л
20-40 ммоль/л
30-50 ммоль/л
40-60 ммоль/л
50-70 ммоль/л

31. АКТИВАТОРОМ ПЕПСИНА ЯВЛЯЕТСЯ:

соляная кислота
хлористый натрий
сернокислая медь
хлористый калий
гидрат окиси меди

32. ОТЛИЧИЕ ЭКЗОПЕПТИДАЗ ОТ ЭНДОПЕПТИДАЗ ЗАКЛЮЧАЕТСЯ В ТОМ, ЧТО ОНИ

1. расщепляют пептидную связь в любом участке белка

3. синтезируются всегда в активной форме

4. расщепляют пептидные связи внутри полипептидной цепи

5. расщепляют пептидные связи N-и С-концевых аминокислот
33. В АКТИВНОЙ ФОРМЕ СЕКРЕТИРУЕТСЯ

5. эластаза
34. ПОЛОЖИТЕЛЬНЫЙ АЗОТИСТЫЙ БАЛАНС НАБЛЮДАЕТСЯ

3. у взрослого человека при нормальном питании

5. в период голодания
35. НАРУШЕНИЕ ТРАНСАМИНИРОВАНИЯ ПРОИСХОДИТ ПРИ НЕДОСТАТКЕ ВИТАМИНА

5. рибофлавина
36. АМИНОТРАНСФЕРАЗЫ СОДЕРЖАТ КОФАКТОР

5.биотин
37. НАИБОЛЬШАЯ АКТИВНОСТЬ АЛТ ОБНАРУЖИВАЕТСЯ В КЛЕТКАХ

5. поджелудочной железе
38. ТРАНСПОРТНАЯ ФОРМА АММИАКА:

мочевина
мочевая кислота
глютаминовая кислота
карбамоилфосфат
глутамин

39. ПРИ ДЕЗАМИНИРОВАНИИ АМИНОКИСЛОТ ПОВЫШАЕТСЯ АКТИВНОСТЬ

5. аст
40. ПРЯМОМУ ДЕЗАМИНИРОВАНИЮ ПОДВЕРГАЕТСЯ

5. треонин
41. ИНГИБИТОРОМ ФЕРМЕНТА ГЛУТАМАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ В ПЕЧЕНИ ЯВЛЯЕТСЯ

5. АМФ
42. ПРИ КАТАБОЛИЗМЕ КЕТОГЕННЫХ АМИНОКИСЛОТ ОБРАЗУЕТСЯ

5. фумарат
43. КЕТОГЕННОЙ АМИНОКИСЛОТОЙ ЯВЛЯЕТСЯ

5. метионин
44. КАТАБОЛИЗМ ФЕНИЛАЛАНИНА НАЧИНАЕТСЯ С РЕАКЦИИ

5. трансаминирования
45. КОНЕЧНЫМ ПРОДУКТОМ ОБЕЗВРЕЖИВАНИЯ АММИАКА ЯВЛЯЕТСЯ:

глутамин
аспарагин
глутамат
мочевина
мочевая кислота

46. СОДЕРЖАНИЕ МОЧЕВИНЫ В СЫВОРОТКЕ КРОВИ СОСТАВЛЯЕТ:

2,8 -8,4 ммоль/л
1-2 ммоль/л
10-20 ммоль/л
15-30 ммоль/л
0,5 – 1 ммоль/л

47. НЕПОСРЕДСТВЕННЫЕ ИСТОЧНИКИ АТОМОВ АЗОТА МОЧЕВИНЫ В ОРНИТИНОВОМ ЦИКЛЕ

5. верно «2» и «3»
48. К АРГИНИНОСУКЦИНАТУРИИ ПРИВОДИТ ДЕФЕКТ ФЕРМЕНТА

3. карбамоилфосфатсинтетазы 1

5. аргининосукцинатсинтетазы
49. К ЦИТРУЛЛИНЕМИИ ПРИВОДИТ ДЕФЕКТ ФЕРМЕНТА

3. карбамоилфосфатсинтетазы 1

5. аргининосукцинатсинтетазы
50. ГАМК – ВЫПОЛНЯЕТ В ОРГАНИЗМЕ СЛЕДУЮЩУЮ ФУНКЦИЮ:

медиатор воспаления
повышает артериальное давление
тормозной медиатор ЦНС
вызывает бронхоспазм
понижает температуру тела

51. ВЫСОКАЯ ПОТРЕБНОСТЬ ОРГАНИЗМА ЧЕЛОВЕКА В ФЕНИЛАЛАНИНЕ ОБУСЛОВЛЕНА ЕГО УЧАСТИЕМ В СИНТЕЗЕ:

53. В ЛЕЧЕНИИ ЗАБОЛЕВАНИЙ ЦНС ИСПОЛЬЗУЕТСЯ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАННОЕ ПРОИЗВОДНОЕ:

тирозина
фенилаланина
глутамата
аспартата
аргинина

54. ОСНОВНЫМ МЕТОДОМ ЛЕЧЕНИЯ ФЕНИЛКЕТОНУРИИ ЯВЛЯЕТСЯ

1. введение в организм витамина в₆

3. диета с ограничением фенилаланина

5. исключение молока
55. ОСНОВНЫМ КЛИНИЧЕСКИМ ПРОЯВЛЕНИЕМ ФЕНИЛКЕТОНУРИИ ЯВЛЯЕТСЯ ПОРАЖЕНИЕ

2. центральной нервной системы

Регуляция обмена веществ. Гормоны

1. ПРИ ПОВЫШЕНИИ ОСМОТИЧЕСКОГО ДАВЛЕНИЯ УВЕЛИЧИВАЕТСЯ СИНТЕЗ И СЕКРЕЦИЯ:

альдостерона
кортизола
вазопрессина
адреналина
глюкагона

2. К ГОРМОНАМ, УВЕЛИЧИВАЮЩИМ УРОВЕНЬ КАЛЬЦИЯ В КРОВИ, ОТНОСЯТСЯ:

паратгормон
кальцитонин
кальцитриол
кортизол
верно «1» и «3»

3. ПОВЫШЕННЫЙ СИНТЕЗ ЙОДТИРОНИНОВ ПРИВОДИТ К РАЗВИТИЮ:

микседемы
кретинизма
тиреотоксикоза
акромегалии
карликовости

4. ТИРЕОИДНЫЕ ГОРМОНЫ В КАЧЕСТВЕ ЛЕКАРСТВЕННЫХ СРЕДСТВ ПРИМЕНЯЮТ ПРИ:

5. несахарном диабете
5. ГЛЮКАГОН В ЖИРОВОЙ ТКАНИ АКТИВИРУЕТ:

гормончувствительную ТАГ-липазу
глюкозо – 6- фосфатдегидрогеназу
ацетил КоА-дегидрогеназу
липопротеинлипазу
пируваткиназу

6. НЕСАХАРНЫЙ ДИАБЕТ РАЗВИВАЕТСЯ В РЕЗУЛЬТАТЕ:

понижения секреции вазопрессина
нарушения углеводного обмена
повышения секреции вазопрессина
повышения экскреции натрия с мочой
повышения секреции альдостерона

7. ГЛЮКОКОРТИКОИДНЫЕ ГОРМОНЫ КАК ЛЕКАРСТВЕННЫЕ ПРЕПАРАТЫ ПРИМЕНЯЮТ ПРИ:

аддисоновой болезни
сахарном диабете
базедовой болезни
болезни Кушинга
болезни Паркинсона

8. БИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНЫМИ ФОРМАМИ ВИТАМИНОВ ГРУППЫ Д ЯВЛЯЮТСЯ:

7-дегидрохолестерол
25- гидроксихолекальциферол
эргостерол

4. 1,25 – дигидроксихолекальциферол

5. верно «2» и «4»
9. ПРЕПАРАТЫ ИНСУЛИНА НЕ НАЗНАЧАЮТ ВНУТРЬ, ТАК КАК ОНИ:

инактивируются соляной кислотой
выводятся с калом
подвергаются протеолизу в желудке и кишечнике
связываются с желчными кислотами
верно «1» и «3»

15. РЕЗУЛЬТАТОМ НЕДОСТАТОЧНОГО ПОСТУПЛЕНИЯ ЙОДА В ОРГАНИЗМ ЯВЛЯЕТСЯ:

кретинизм
микседема
токсический зоб
зоб хашимото
эндемический зоб

16. НАКОПЛЕНИЕМ ПРОТЕОГЛЮКАНОВ СОПРОВОЖДАЕТСЯ:

кретинизм
микседема
токсический зоб
зоб Хашимото
эндемический зоб

17. ДЕПОНИРОВАНИЕ ЭНЕРГЕТИЧЕСКОГО МАТЕРИАЛА ПОСЛЕ ПРИЕМА УГЛЕВОДОВ СТИМУЛИРУЕТ

глюкагон
альдостерон
инсулин
адреналин
кортизол

19. СКОРОСТЬ ПОСТУПЛЕНИЯ ГЛЮКОЗЫ В КЛЕТКИ МЫШЦ И ЖИРОВОЙ ТКАНИ УВЕЛИЧИВАЕТ

адреналин
инсулин
кортизол
глюкагон
кальцитриол

20. ПОД ВЛИЯНИЕМ ИНСУЛИНА В КЛЕТКАХ-МИШЕНЯХ

2. ускоряется липолиз в жировой ткани

3. ускоряется поступление аминокислот в ткани

4. фосфорилируется гормончувствительная липаза

5. фосфорилируется гликогенфосфорилаза
21. ПРИ ГОЛОДАНИИ ГЛЮКАГОН В ЖИРОВОЙ ТКАНИ АКТИВИРУЕТ

1. гормончувствительную таг-липазу

5. пируваткиназу
22. АДРЕНАЛИН В МЫШЦАХ ИНГИБИРУЕТ

5. аденилатциклазу
23. ГЛЮКАГОН В ЖИРОВОЙ ТКАНИ

1. активирует пируваткиназу

2. индуцирует синтез ацетил-коа-карбоксилазы

3. активирует глюкозо-6-фосфатдедидрогеназу

4. активирует липопротеинкиназу

5. стимулирует фосфорилирование гормончувствительной ТАГ-липазы
24. У БОЛЬНОГО САХАРНЫМ ДИАБЕТОМ 1 ТИПА ОТМЕЧАЕТСЯ

1. снижение уровня лпонп в крови

3. снижение концентрации мочевины в крови

4. уменьшение концентрации β-гидроксибутирата в моче

5. повышение уровня ацетоацетата в крови
25. В РЕГУЛЯЦИИ ВОДНО-СОЛЕВОГО ОБМЕНА УЧАСТВУЮТ

5. кальцитриол
26. СНИЖЕНИЕ РЕАБСОРБЦИИ ВОДЫ – ОСНОВНОЕ ПРОЯВЛЕНИЕ

5. голодания
27. ПРИЧИНОЙ ГИПЕРКАЛЬЦИЕМИИ МОЖЕТ БЫТЬ

2. кальцификация мягких тканей

3. повышенная утомляемость

4. образование камней в мочевых путях

5. повышение секреции паратгормона
28. В СВЯЗЫВАНИИ И НАКОПЛЕНИИ КАЛЬЦИЯ УЧАСТВУЮТ

5. молочная кислота
29. АНТИДИУРЕТИЧЕСКИМ ДЕЙСТВИЕМ ОБЛАДАЕТ

5. пнуф
30. НАИБОЛЕЕ АКТИВНЫМ МИНЕРАЛОКОРТИКОИДОМ ЯВЛЯЕТСЯ

1. 11- дезоксикортикостерон

5. паратгормон
31. АДРЕНАЛИН СТИМУЛИРУЕТ АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТА

5. гликогенсинтазы
32. ГОРМОН, СТИМУЛИРУЮЩИЙ АНАБОЛИЧЕСКИЕ ПРОЦЕССЫ, СИНТЕЗ ГЛИКОГЕНА В ПЕЧЕНИ

5. глюкагон
33. НОРАДРЕНАЛИН И АДРЕНАЛИН СИНТЕЗИРУЮТСЯ:

в щитовидной железе;
в мозговом веществе надпочечников;
в передней долей гипофиза.
в коре надпочечников
в поджелудочной железе

источник